1º Bachillerato Biología y Geología UD 1 Niveles de organización de los seres vivos

1. Características y propiedades de los seres vivos

No resulta fácil la definición de vida. Aristóteles denominaba psyque a un principio vital que diferenciaba a los seres vivos de los inertes. Si acudimos a la definición que da la Real Academia de la Lengua Española, ésta nos dice que vida es una fuerza o actividad esencial mediante la que obra el ser que la posee. Vincula el atributo de vida a un ser, por eso tenemos que pensar que la vida es una cualidad exclusiva de los seres vivos, por esa razón se dice que “no hay vida sino seres vivos”, ya que la vida en este planeta no se manifiesta si no es a través de un ser vivo con entidad como tal. Esta apreciación es claramente de naturaleza filosófica y no científica.

Comparar una porción de materia viva con la materia inanimada, con lo minerales por ejemplo, nos permite distinguir claramente las características diferenciales de los seres vivos:

a) Complejidad molecular; aunque los seres vivos están compuestos por átomos y moléculas, como la materia inerte, las principales sustancias responsables del desarrollo y funcionamiento de un organismo son macromoléculas, como los ácidos nucleicos y las proteínas, que no existen en la naturaleza no viva.

Molécula inorgánica con tres átomos (agua)

Molécula orgánica con miles de átomos (proteína)

b) Homeostasis; es la capacidad para mantener constante el medio interno . Un ejemplo de ello es como regulan su temperatura los animales homeotermos, animales que mantienen una temperatura constante independiente de la temperatura exterior.

Ejemplo de regulación de la temperatura en el cuerpo humano

c) Automantenimiento y nutrición; los seres vivos intercambian materia y energía con el medio que les rodea. Se denomina metabolismo al conjunto de procesos químicos mediante los que el organismo utiliza la materia y la energía incorporadas para construir sus propios componentes y realizar sus procesos vitales. Los desechos producidos en el metabolismo son expulsados al exterior.

Ejemplo de los dos tipos principales de nutrición

d) Reproducción; los seres vivos no surgen de forma espontánea; solo pueden proceder de otros seres vivos mediante la reproducción. La materia viva tiene la capacidad de reproducirse, de originar copias de sí misma, y esta capacidad se pone de manifiesto en todos los niveles de organización: las células se dividen para dar nuevas células y los organismos se reproducen, sexual o asexualmente, para dar lugar a nuevos organismos. El proceso reproductor suele implicar un aumento de número y lleva asociados dos fenómenos aparentemente contradictorios: la herencia, que mantiene las características de una generación a la siguiente, y la variación o aparición de diferencias en los descendientes (variabilidad genética). La interacción entre estos dos fenómenos es la base de la evolución biológica.

e) Ciclo vital, crecimiento y desarrollo; los seres vivos atraviesan diferentes etapas a lo largo de su vida. En los organismos de reproducción sexual, a la formación del cigoto o célula huevo, siguen diferentes fases larvarias o embrionarias que conducen al estado adulto. Incluso los organismos unicelulares más simples experimentan durante su desarrollo un aumento de tamaño y replican sus estructuras antes de dividirse de nuevo.

f) Sensibilidad; todos los organismos son capaces de detectar y reaccionar ante los cambios que se producen en su entorno, es decir, elaboran respuestas ante los estímulos ambientales. En los organismos unicelulares la respuesta a estos estímulos es muy simple: por ejemplo, moverse hacia sustancias que les sirven de alimento. En los animales, la respuesta puede llegar a ser muy compleja, como las migraciones de algunas aves y mamíferos o el cuidado de las crías. Esta posibilidad de respuesta proporciona a los organismos la capacidad de autorregulación.

Ejemplo de la respuesta de un acto reflejo

g) Transformación del medio que les rodea; la actividad vital conlleva necesariamente una transformación de los parámetros físicos del medio donde viven. Las características anteriores permiten distinguir claramente la materia viva de la materia inanimada: un ser vivo es capaz de mantener y perpetuar su composición, a pesar de los cambios ambientales, y es capaz de reproducirse. Hoy sabemos que las funciones de cualquier ser vivo están controladas, al menos en parte, por programas genéticos. La información acumulada en estos programas es el resultado de los 3 800 millones de años de evolución transcurridos desde el origen de la vida hasta nuestros días.

Presa hecha por un castor

1.1. Propiedades de los seres vivos

Podemos concretar tres propiedades generales que deben tener los seres vivos:

a) Uniformidad en su composición química; los seres vivos están formados por unos determinados elementos en unas proporciones diferentes a las de la materia inerte. Estos elementos se denominan bioelementos y son los que conforman las biomoléculas (comunes a todos los seres vivos).

b) Organización en niveles de complejidad creciente; la materia viva se estructura jerárquicamente en niveles de menor a mayor complejidad. Cada nivel está integrado por todos los elementos correspondientes al nivel inferior, sin embargo, las propiedades de cada uno no son simplemente la suma de las propiedades de sus componentes, sino que surgen nuevas propiedades de la interacción entre esos componentes. Esta característica recibe el nombre de emergencia, y las nuevas propiedades, propiedades emergentes.

c) Capacidad de realizar las funciones vitales; los seres vivos deben ser capaces de realizar las funciones de nutrición, relación y reproducción.

1.2 Niveles de organización

1.2.1. Niveles de organización abióticos o químicos

1. Nivel partículas fundamentales; lo componen los fermiones (quarks, leptones, ….) y los bosones (fotones, …). Son campo de estudio de la física más avanzado y hoy en día se siguen descubriendo nuevas partículas en instalaciones de altísima tecnología como el CERN en Suiza.

2. Nivel Subatómico; hasta el descubrimiento de las partículas fundamentales este nivel era el más simple de todo y está formado por electrones, protones y neutrones, que son las tres partículas que configuran el átomo.

3. Nivel átomo: es el siguiente nivel de organización. Es el resultado de la agrupación de protones, electrones y neutrones. Se ordenan atendiendo a su número de protones (número atómico, Z) en la tabla periódica de los elementos.

4. Nivel molecular; las moléculas consisten en la unión de diversos átomos diferentes para formar, por ejemplo, oxígeno en estado gaseoso (O₂), dióxido de carbono, o simplemente carbohidratos, proteínas, lípidos… Las moléculas pueden ser orgánicas (glucosa, lípidos, aminoácidos) o inorgánicas (agua, sales minerales, gases, óxidos…).

Molécula de agua

5. Nivel subcelular u organular; Este nivel de organización a veces se considera una extensión del nivel molecular. Sin embargo puede considerarse como un paso más, ya que supone la unión de varias moléculas para formar estructuras más grandes como los orgánulos de las células: membranas plasmáticas, aparato de Golgi… También podríamos meter aquí (o en el nivel molecular) a los virus que son una asociación entre proteínas y ácidos nucleicos con propiedades infecciosas.

Mitocondria de una célula eucariota

Coronavirus

1.2.2. Niveles de organización bióticos 

1. (6.) Nivel celular; las células son las unidades anatómicas, todos los seres vivos están formados por una o más células, y funcionales, cumplen las tres funciones vitales, de los seres vivos. Están formadas por la agrupación de los orgánulos y las moléculas de los niveles anteriores.

2. (7.) Nivel tisular; las agrupaciones de células del mismo tipo, diferenciadas de un modo determinado, que se agrupan para llevar a cabo un comportamiento fisiológico (una función) común forman los tejidos. Por ejemplo, el tejido epitelial, el parénquima, ...

3. (8.) Nivel órgano; la agrupación de varios tejidos para realizar una función compleja (que no puede llevar a cabo un solo tejido) forma los órganos. Por ejemplo la raíz, el corazón, ...

4. (9.) Nivel sistémico o de aparatos; la agrupación funcional de varios órganos conforma los sistemas o aparatos. Aunque en muchas ocasiones se usan de forma indistinta lo correcto es hablar de sistemas cuando hay una gran preponderancia de un tipo de tejido (por ejemplo, el sistema muscular) y de aparatos cuando no lo hay (por ejemplo, el aparato digestivo). Esta agrupación se produce para llevar a cabo funciones más amplias entroncadas con las tres funciones vitales.

5. (10.) Nivel organismo/individuo/ser vivo pluricelular; es un nivel de organización superior en el que todos los niveles anteriores conforman un ser vivo independiente capaz de llevar a cabo de forma autónoma las tres funciones vitales. Su unidad biótica mínima es la célula; los tejidos, órganos y aparatos o sistemas aparecen en aquellos de mayor complejidad. Por ejemplo, el ser humano, un roble, ...

6. (11.) Nivel población; es el conjunto de individuos de la misma especie que viven en un determinado momento y lugar. Por ejemplo, la población de gatos de Isla Cristina o la población de pinos que hay entre Isla Cristina e Islantilla.

7. (12.) Nivel comunidad o biocenosis; es el conjunto de todos los seres vivos (o sea de todas las poblaciones) que viven en un determinado lugar. Por ejemplo todos los seres vivos que viven en Isla Cristina, desde las bacterias de la piel a las personas.

8. (13.) Nivel ecosistema; es un sistema dinámico creado por la interacción entre la biocenosis o comunidad de un lugar y el medio físico (biotopo) que habita (suelo, aire, agua, …). El concepto no solo abarca a los seres vivos y el medio físico si no también a todas las relaciones y flujos de materia y energía existentes entre los mismos. Por ejemplo, las marismas del río Odiel.

9. (14.) Nivel bioma; son conjuntos de ecosistemas asociados a unas determinadas características ambientales como la humedad, la temperatura, la radiación, … Ejemplos serían el bosque mediterráneo, la taiga, ….

10. (15.) Nivel biosfera; es todo el conjunto de seres vivos y componentes inertes que comprenden el planeta Tierra. Comprende la capa de la atmósfera en la que existe vida y que se sustenta sobre la litosfera, la parte habitable de la hidrosfera y la parte más externa de la corteza.

Vídeo de repaso sobre los niveles de organización

2. Componentes químicos de los seres vivos

De los aproximadamente 90 elementos químicos que encontramos en la naturaleza hay 30 que son esenciales para los seres vivos; por esto se les denomina bioelementos. Estos bioelementos, las moléculas que forman y todas las reacciones químicas asociadas a ellos los estudia la bioquímica.

Los más abundantes e importantes de ellos se denominan bioelementos primarios y son el carbono (C), el hidrógeno (H), el oxígeno (O), el nitrógeno (N), el azufre (S) y el fósforo (P). Pueden recordarse en orden por el sonido que se hace al leer sus iniciales (CHONSP) y comprenden casi el 99% de la materia viva.

Todos ellos comparten una cierta abundancia en la corteza terrestre, que forman compuestos polares solubles en agua, que tienen una masa atómica pequeña lo que permite moléculas grandes, variadas y estables, y que pueden llevar a cabo reacciones redox con facilidad (muy importante en los procesos energéticos).

El carbono es el bioelemento principal pues dado que tiene valencia cuatro puede formar cadenas y redes estables mediante enlaces covalentes que permiten obtener moléculas de gran complejidad.

Todo ello va a permitir la aparición de diferentes grupos funcionales que darán propiedades concretas a las moléculas que los presenten. Los principales grupos funcionales que tenemos que conocer son:  

Los bioelementos secundarios aparecen en menor cantidad, alrededor del 1%, pero también son imprescindibles para los seres vivos. Son el sodio (Na⁺), el potasio (K⁺), el magnesio (Mg²⁺) y el cloro (Cl^-).

Un tercer grupo lo conforman los oligoelementos; estos, como dice su nombre, aparecen en cantidades muy pequeñas (menos del 0,1%) y pueden ser indispensables (si son necesarios en todos los seres vivos) como el manganeso (Mn), el iodo (I), el niquel (Ni), el hierro (Fe) y el cobre (Cu); o variables (si son necesarios solo en algunos seres vivos) como el boro (B), el aluminio (Al) o el vanadio (V)

.

El audio es un poco regular pero es un buen vídeo para repasar los bioelementos y ampliar un poco lo visto.

La unión de los bioelementos va a formar las moléculas que constituyen la materia viva (biomoléculas o principios inmediatos). Dentro de las biomoléculas podemos distinguir entre biomoléculas inorgánicas (no están formadas por cadenas de carbono, son de pequeño tamaño y aparecen tanto en el medioambiente como en los seres vivos) y biomoléculas orgánicas (formadas por cadenas de carbono, de gran tamaño y aparecen solo en la materia orgánica).

3. Biomoléculas o principios inmediatos inorgánicos

3.1 El agua (H₂O)

Es el componente mayoritario en los seres vivos. Sus propiedades derivan de su estructura molecular: los dos átomos de hidrógeno están unidos al oxígeno por enlaces covalentes en un ángulo de 104,5º.

Esto es fundamental pues la gran electronegatividad del oxígeno hace que los electrones compartidos con el hidrógeno se sitúen en su zona creando una molécula que, aunque sea de carga neutra, se comporta de forma polar. Esto provoca un carácter dipolar que permite el establecimiento de puentes de hidrógeno (atracciones electroestáticas +/-). Son atracciones leves y efímeras pero cuando se suman todas ellas conllevan una serie de propiedades que hacen que el agua sea fundamental para la vida.

Los puentes de hidrógeno hacen que el agua sea líquida a temperatura ambiente y que el hielo tenga un mayor volumen que el agua líquida

3.1.1. Propiedades del agua

a) Elevada fuerza de cohesión entre sus moléculas; debido a la existencia de enlaces de hidrógeno que mantienen fuertemente unidas a unas moléculas con otras. Ello explica que sea un líquido prácticamente incompresible, idóneo para dar volumen a las células, para la turgencia de las plantas o para servir como esqueleto hidrostático de ciertos animales invertebrados como anélidos o celentéreos. También explica su elevada tensión superficial, que se traduce en que su superficie opone gran resistencia a romperse, esto permite que muchos organismos vivan asociados a esa película superficial.

Como veremos en anatomía esta propiedad hace que sea ideal para absorber impactos y lubricar aquellas estructuras con un mayor estrés físico (como las articulaciones o las zonas de contacto con los huesos).

Vemos como el agua sirve de esqueleto en las plantas con la turgencia celular y en muchos animales invertebrados.

La tensión superficial hace que sea difícil romper la capa de agua y permite a seres vivos vivir sobre ella.

La elevada cohesión hace que las moléculas de agua ocupen el menor volumen posible (la esfera) y, por lo tanto que formen gotas de agua.

b) Elevada fuerza de adhesión; Las moléculas de agua se adhieren fuertemente a las paredes del recipiente en el que se encuentran. Si dicho recipiente es un tubo fino se produce un ascenso del agua por él hasta una cierta altura. Este hecho conocido como fenómeno de capilaridad, permite ascender al agua por distintos conductos, lo que está relacionado con la cohesión entre sus moléculas y con la adhesión de estas a las paredes de los conductos por los que asciende. Estos fenómenos influyen en el movimiento de ascenso de la savia bruta por los vasos conductores de los vegetales y podemos observarlo introduciendo un extremo de cualquier producto de origen vegetal (tela, papel) en agua y veremos como acaba subiendo y mojando todo.

c) Elevado calor específico (Ce); el calor específico, Ce, se define como la cantidad de calor que hay que suministrar a un gramo de una sustancia para que aumente su temperatura un grado centígrado.

En el agua el Ce es muy alto (1 caloría / g · °C), lo que implica que el agua se va a comportar como un buen amortiguador de cambios bruscos de la temperatura, ya que antes de enfriarse o de calentarse tiene que perder o ganar mucho calor respectivamente. En el caso de algunos seres vivos va a colaborar decisivamente al mantenimiento de una temperatura corporal constante gracias a los líquidos circulatorios como la sangre. También es importante medioambientalmente pues los climas en lugares cercanos a grandes masas de agua son mucho más suaves.

d) Elevado calor de vaporización; que es el calor necesario para que una sustancia pase del estado líquido al estado gaseoso. En el caso del agua, para pasar del estado líquido al gaseoso hay que romper todos los enlaces de hidrógeno. Supone que el agua es un buen regulador de la temperatura, lo que hace que colabore en la refrigeración de los organismos ya que para que se evapore el sudor o para la transpiración de los vegetales es necesario tomar mucho calor, con lo que el organismo se enfría.

f) Más densidad en estado líquido que en estado sólido; se debe a que presenta un coeficiente de dilatación negativo. El agua presenta mínimo volumen y mayor densidad a 4 ° C, por lo que el agua fría como es menos densa no desciende. Cuando solidifica aumenta de volumen y tiene la mínima densidad, lo que explica que el hielo forme una capa superficial termoaislante que permite la vida en mares, ríos y lagos, incluso en épocas frías, cuando la superficie está congelada. Este comportamiento tan inusual se debe a la estructura cristalina que forma por los puentes de hidrógeno (como vimos antes y vuelvo a poner aquí).

g) Elevada constante dieléctrica; al ser sus moléculas bipolares, el agua es un gran disolvente de compuestos iónicos, como las sales minerales, y de compuestos covalentes polares, como los glúcidos. El proceso de disolución se debe a que las moléculas de agua se disponen alrededor de los grupos polares del soluto llegando, en el caso de compuestos iónicos, a desdoblarlos en aniones y cationes, que quedan así rodeados por moléculas de agua, fenómeno de solvatación.

Esto explica que sirva de vehículo de transporte (captación de sales minerales por las plantas o líquidos circulatorios como la sangre y la savia), y que sea el medio en el que se realicen las reacciones químicas del organismo (citosol). Además el agua, aunque no disuelve si dispersa sustancias anfipáticas, caso de los compuestos de carácter lipídico, que forman las denominadas micelas (se verá en el tema de lípidos).

Por todo esto muchas veces se conoce al agua como el disolvente universal.

Agua disolviendo la sal (solvatación)

h) Bajo grado de ionización; sólo una de cada 551·10⁶ moléculas de agua se encuentra ionizada . Es decir la molécula de agua es muy estable, por lo que se toma como patrón con el que comparar. Esto se aprecia sobre todo en la medida de la acidez o la alcalinidad de un medio.

Ecuación de disociación del agua.

Lo que explica que la [H₃O⁺] sea igual a la de [OH^─], y que ambas sean muy bajas, de 10^-7 moles/litro. En estas condiciones, si al agua se añade un ácido o una base, aunque sea en muy poca cantidad, esas concentraciones varían bruscamente. Esta es la única propiedad del agua que no es adecuada para los seres vivos porque provoca que el agua no pueda controlar las variaciones de pH. Como veremos más adelante se requerirán unos tampones (de sales minerales y proteínas) que puedan llevar a cabo este control del pH en los seres vivos.

3.2 Las sales minerales

Las sales minerales son biomoléculas o principios inmediatos inorgánicos que aparecen el los seres de dos formas: precipitadas y disueltas.

3.2.1. Sales minerales precipitadas

Se encuentran en estado sólido, generalmente asociadas a macromoléculas de tipo proteico con las que interaccionan a través de grupos iónicos comunes. Los cristales más abundantes en los organismos son los silicatos, carbonatos y fosfatos.

Su función es formar parte de caparazones de foraminíferos, constituyen esqueletos externos de corales, las conchas de moluscos gasterópodos, las espinas en los erizos de mar, las espículas de las esponjas, o los tejidos óseos en los animales vertebrados, etc. O sea forman las estructuras de protección y sostén de los seres vivos.

3.2.2. Sales minerales disueltas

Es la forma en que se encuentran la mayoría de los compuestos minerales de los seres vivos. Al encontrarse en un medio acuoso, están disociadas en iones. Entre ellos debemos citar:

a) Aniones; iones con carga eléctrica negativa como Cl^─, CO₃^2-, CO₃H^─, PO₄^3─, PO₄H^2─ y NO₃^─.

b) Cationes; iones con carga eléctrica positiva como Na⁺, K⁺, Mg²⁺, Ca²⁺, Fe²⁺, etc.

3.2.2.1. Funciones de las sales minerales disueltas

A) Regulación de los procesos osmóticos

Los iones de las sales minerales están implicados en la entrada y salida de agua en la célula, relacionado con los fenómenos de ósmosis. La ósmosis u osmosis es un fenómeno que se comprueba experimentalmente cuando se enfrentan dos disoluciones con diferente concentración separadas por una membrana semipermeable (como son las membranas celulares). Los iones, como tienen carga eléctrica, no pueden pasar a través de las membranas así que el disolvente pasa de la disolución con menos concentración de soluto a una con más concentración del soluto, hasta que se igualan las concentraciones.

Por lo tanto las sales minerales van a controlar el movimiento del agua en los seres vivos. Una célula tiene que tener la misma concentración (relación entre el soluto y los iones) que la disolución del medio que la rodea. Si no es así, entrará agua o saldrá agua de la célula para igualar concentraciones.

Cuando una célula se encuentra en un medio con baja concentración de iones, es decir hipotónico, el agua entra para igualar concentraciones, y la célula aumenta de tamaño. A este proceso se le denomina turgencia. Las células con una pared celular (vegetal, hongos,..) solo pueden hincharse hasta el límite que les marca la pared pero las células sin pared (animales) pueden llegar a explotar (citolisis).

Si por el contrario la célula se encuentra en un medio con más concentración de iones, es decir hipertónico, el agua sale de la célula y esta se arruga. A este proceso se le llama plasmólisis. Es mucho más peligroso en células vegetales pues al estar la membrana pegada en algunas partes a la pared celular esta no permite que se encoja mucho sin romperse.

Vídeo de repaso de los conceptos de difusión, ósmosis y diálisis

B) Control del pH

Ya vimos en las propiedades del agua que es incapaz de mantener constante su pH. La regulación del mismo depende en gran parte de los sistemas tampón de las sales minerales.

Vídeo de repaso del concepto de pH en el agua. Recordad que el agua pura es neutra (pH=7)

Repasamos la escala de pH. Recordad que es una escala logarítmica.

Los dos sistemas tampón de las sales minerales son:

Además de las sales minerales, las proteínas también van a contribuir al control del pH en los seres vivos (como veremos más adelante).

C) Actividad eléctrica

Las sales minerales, al estar en forma iónica, van a ser las responsables de toda la actividad eléctrica en los seres vivos. Son fundamentales en el mantenimiento del potencial eléctrico en las membranas, en la transmisión del impulso nervioso, en la contracción muscular, etc etc

4. Biomoléculas o principios inmediatos orgánicos

Como ya hemos estudiado son moléculas formadas por cadenas de carbonos. La mayoría son polímeros y están formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas monómeros. Esta unión se lleva a cabo mediante enlaces covalentes.

Las reacciones de síntesis de estas macromoléculas requieren energía mientras que las reacciones de hidrólisis (rotura) liberan energía.

4.1 Los glúcidos

Los glúcidos, también llamados azúcares o sacáridos, son el grupo de biomoléculas orgánicas más abundante en la naturaleza. Se definen sencillamente desde el punto de vista químico como polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas, o bien sustancias que por hidrólisis dan lugar a este tipo de compuestos. Los polihidroxialdehídos son compuestos orgánicos en los que todos los átomos de carbono están unidos a un grupo hidroxilo excepto uno de ellos que forma parte de un grupo aldehído, mientras que las polihidroxicetonas son compuestos orgánicos en los que todos los átomos de carbono están unidos a un grupo hidroxilo excepto uno que forma parte de un grupo cetona.
Muchos glúcidos responden a fórmulas empíricas que se pueden escribir como (CH₂O)n, por lo que antiguamente se pensó que eran algún tipo de combinación de carbono y agua y se les llamó hidratos de carbono. Hoy sabemos que esta denominación es químicamente engañosa, pero quizás esté demasiado arraigada como para que sea abandonada definitivamente; de todos modos no se recomienda su uso.

Existen dos clases principales de glúcidos:

a) Monosacáridos u osas; son azúcares simples, no hidrolizables, que consisten en una sola unidad de polihidroxialdehído o polihidroxicetona. Se clasifican a su vez en aldosas y cetosas (según su grupo funcional).

b) Ósidos; son azúcares complejos que, cuando sufren hidrólisis, liberan monosacáridos. Están formados por un número variable de monosacáridos unidos covalentemente entre sí. Algunos ósidos se componen exclusivamente de monosacáridos y se denominan holósidos (si están formados por un número de monosacáridos entre 2 y 10 se llaman oligosacáridos y si están formados por más de 10 monosacáridos se llaman polisacáridos).Si todos los monosacáridos son iguales se llaman homopolisacàridos; si son distintos se llaman heteropolisacaridos. Otros polisacáridos contienen además de monosacáridos otros componentes de naturaleza no glucídica y se denominan heterósidos.

4.1.1. Monosacáridos

Los monosacáridos son los azúcares más sencillos, pues no pueden descomponerse por hidrólisis para dar lugar a otros azúcares más simples. En la naturaleza se encuentran en estado libre, desempeñando importantes funciones, pero también se encuentran formando parte de otros azúcares más complejos, los ósidos, de los cuales son sus sillares estructurales.

La estructura básica de todos los monosacáridos es una cadena de átomos de carbono no ramificada en la que todos ellos están unidos por enlaces simples. Uno de estos átomos de carbono está unido a uno de oxígeno por un enlace doble formando un grupo carbonilo; todos los demás están unidos a grupos hidroxilo. Si el grupo carbonilo se encuentra en un extremo de la cadena carbonada el monosacárido es un aldehído y recibe el nombre de aldosa; si el grupo carbonilo se encuentra en cualquier otra posición el monosacárido es una cetona y recibe el nombre de cetosa. Los monosacáridos naturales tienen entre tres y ocho átomos de carbono, aunque los de siete y ocho son relativamente raros.

Según tengan 3, 4, 5, 6... carbonos se denominan respectivamente triosas, tetrosas, pentosas, hexosas.... Existen aldosas y cetosas para cada una de estas longitudes de cadena.

Los monosacáridos son compuestos sólidos, cristalinos, de color blanco, solubles en agua y de característico sabor dulce. Entre sus propiedades químicas destaca su poder reductor (reducen el licor de Fehling, siendo esta reacción de gran utilidad para identificarlos experimentalmente).

Con excepción de una cetotriosa, la dihidroxiacetona (DHA), son compuestos que tienen carbonos asimétricos y, por lo tanto, aparecen en formas estereoisoméricas ópticamente activas (desvían la luz polarizada). Este curso no vamos a entrar a estudiar las formas isoméricas de los monosacáridos por falta de tiempo y ya lo estudiaremos el curso que viene.

En la naturaleza la práctica totalidad de los monosacáridos son de la serie D (lo que hace pensar en un origen evolutivo común).

Cetosas

Aldosas

Los monosacáridos se encuentran en forma de una cadena abierta cuando están en estado cristalino pero cuando se disuelven en agua (algo que ocurre siempre cuando están en las células) aquellos que tienen 5C o más se ciclan debido que reacciona el grupo carbonilo con el grupo hidroxilo del penúltimo carbono de la cadena formando un hemiacetal (este también proporciona dos nuevas formas isoméricas, α y β, dependiendo de que el grupo hidroxilo quede hacia arriba o hacia abajo del plano).

La representación de los monosacáridos en plano y con la cadena abierta se llama proyección de Fisher mientras que la representación de estas formas cicladas (llamadas piranosas, ciclo de 6, o furanosas, ciclo de 5) se denominan fórmulas de Haworth. Estas últimas no son muy exactas porque los ciclos no son planos en la realidad y adoptan unas configuraciones espaciales (en silla o nave) que estudiaremos en detalle el curso próximo.

 Los monosacáridos que debemos conocer este curso en mayor profundidad son:

a) Ribosa y desoxirribosa; estas aldopentosas son muy importantes pues son una parte fundamental de los nucleótidos y, por lo tanto, de los ácidos nucleicos. La desoxirribosa ha sustituido el grupo hidroxilo del C2 por un hidrógeno lo que hace que los desoxirribonucleótidos sean más estables y adecuados para formar el ADN.

b) Glucosa; esta aldohexosa es la principal biomolécula energética y estructural (es la base de la mayoría de los ósidos).

c) Galactosa (6C); junto con la glucosa forman la lactosa (disacárido presente en la leche) y algunos polisacáridos.

d) Fructosa (6C); es el azúcar que aparece en la fruta y en la miel. Junto con la glucosa forma la sacarosa (disacárido que usamos para endulzar nuestras comidas). Al contrario que las anteriores es una cetosa.

4.1.2. Ósidos

Los monosacáridos capaces de formar anillos de piranosa o furanosa, en tanto que hemiacetales, pueden reaccionar con los alcoholes para formar glucósidos liberándose en el proceso una molécula de agua (deshidratación).

Un caso particular de este tipo de reacción se da cuando el grupo hidroxilo de la molécula de alcohol es aportado por un segundo monosacárido. El compuesto resultante, un disacárido, estará formado por dos monosacáridos unidos mediante enlace glucosídico. Así pues, el enlace glucosídico resulta de la formación de un acetal entre el carbono carbonílico de un monosacárido y un grupo hidroxilo de otro monosacárido.

Este segundo monosacárido posee otro carbono carbonílico libre que a su vez puede reaccionar con un grupo hidroxilo de un tercer monosacárido para formar otro enlace glucosídico, y así sucesivamente. De este modo, mediante sucesivos enlaces glucosídicos, se puede unir un número ilimitado de monosacáridos para formar largas cadenas que pueden ser lineales o ramificadas. En todos los ósidos, azúcares formados por un número variable de monosacáridos unidos entre sí, la unión entre los mismos se realiza mediante este tipo de enlace.

El enlace glucosídico puede ser de dos tipos, α o β, según sea α o β la configuración del monosacárido que aporta al enlace el átomo de carbono carbonílico.

Como ya dijimos anteriormente, los ósidos pueden ser holósidos, si están formados exclusivamente por monosacáridos, o heterósidos, si además contienen otros componentes de naturaleza no azucarada.

Entre los holósidos se distinguen, en función del número de unidades que los forman, dos tipos: oligosacáridos y polisacáridos.

4.1.2.1 Oligosacáridos

Los oligosacáridos (del griego oligos = poco) son holósidos compuestos por un número reducido de monosacáridos unidos mediante enlaces glucosídicos. El número de monosacários que forman parte de un oligosacárido puede oscilar entre 2 y 10.

Si están formados por sólo dos monosacáridos se denominan disacáridos, si lo están por tres trisacáridos; a los que están formados por más de tres monosacáridos no se le suele asignar ninguna denominación específica y se suelen nombrar sencillamente como oligosacáridos.

Sus propiedades físicas son muy similares a las de los monosacáridos: también son sólidos cristalinos, de color blanco, sabor dulce y solubles en agua. La mayoría de ellos conserva el poder reductor característico de los monosacáridos. Este poder reductor reside en los átomos de carbono carbonílicos y se pierde cuando éstos participan en un enlace glucosídico.

Por ello, cuando dos monosacáridos se unen mediante un enlace glucosídico monocarbonílico el disacárido resultante tendrá poder reductor, ya que conserva un carbono carbonílico libre. Por el contrario, si el enlace es dicarbonílico el disacárido resultante, al tener sus dos carbonos carbonílicos implicados en el enlace, habrá perdido el poder reductor. En general, los oligosacáridos, independientemente de su longitud, tendrán poder reductor siempre que conserven algún carbono carbonílico libre en uno de sus extremos, que se denomina extremo reductor.

Podemos distinguir tres disacáridos:

a) Maltosa o azúcar de malta (α-D-glucopiranosil-(1→4)-α-D-glucopiranosa); se obtiene mediante la hidrólisis de los dos polisacáridos energéticos más importantes: el almidón (vegetal) y el glucógeno (animal).

b) Lactosa o azúcar de la leche (β-D-galactopiranosil-(1→4)-α-D-glucopiranosa); aparece en la leche de los mamíferos (4-5%). En la edad adulta suele perderse la capacidad de digerirla pero una mutación en oriente medio hace miles de años permite a muchos humanos digerirla toda su vida. Esta mutación se ha ido extendiendo asociada al beneficio de poder consumir la leche de los animales de pastoreo; sin embargo todavía hay muchas personas que son intolerantes a su consumo (especialmente en los países asiáticos y en el sur de África y América).  

c) Sacarosa o azúcar de mesa (α-D-glucopiranosil-(1→2)-β-D-fructofuranosa); es el edulcorante más habitual para endulzar los alimentos. Como el enlace glucosídico es dicarbonílico no tiene poder reductor (como indicábamos antes). Se obtiene industrialmente de la caña de azúcar (20% de concentración) y de la remolacha azucarera (15% de concentración).

4.1.2.2 Polisacáridos

Los polisacáridos son glúcidos formados por un número elevado de monosacáridos unidos entre sí mediante enlaces glucosídicos. Los polisacáridos son macromoléculas de elevado peso molecular y estructura compleja. Se puede considerar que los monosacáridos son los sillares estructurales de los polisacáridos, al igual que los aminoácidos lo son de las proteínas o los nucleótidos de los ácidos nucleicos.
Las propiedades físicas y químicas de los polisacáridos son en cierto modo contrarias a las que exhiben monosacáridos y oligosacáridos: no cristalizan, no tienen sabor dulce, carecen de poder reductor, y, aunque son sustancias hidrofílicas, son poco solubles en agua debido a su elevado peso molecular.
Los distintos tipos de polisacáridos difieren entre sí en el tipo de unidades monosacarídicas que los forman, en el tipo de enlace glucosídico (α o β) que las une, y en el mayor o menor grado de ramificación que presentan sus cadenas. Se distinguen dos tipos principales de polisacáridos, los homopolisacáridos, formados por un sólo tipo de monosacárido, y los heteropolisacáridos, formados por dos o más tipos de monosacáridos.

4.1.2.2.1 Homopolisacáridos

Los más importantes en la naturaleza son los glucanos, que derivan de la polimerización de la D-glucosa. Vamos a estudiar los tres más importantes:

A) Almidón; es un polisacárido formado por moléculas de α-D-glucosa unidas por enlaces glucosídicos α(1—›4) y α(1—›6). Su estructura es ramificada y su función es ser una reserva energética de los vegetales. Forma los granos de almidón al formar agregados insolubles y son especialmente abundantes en las semillas y tubérculos.
 

En la molécula de almidón se distinguen dos tipos de polímero:

a) Amilosa; es un polímero no ramificado formado por largas cadenas por varios centenares de unidades de α-D-glucosa unidas por enlaces α-(1—›4). Estas cadenas adoptan una disposición helicoidal con 6 moléculas por vuelta.  

b) Amilopectina; es un polímero muy ramificado formado por moléculas de α-D-glucosa. Los sucesivos restos de glucosa a lo largo de las cadenas están unidos por enlaces α(1—›4), y los puntos de ramificación, que se encuentran espaciados por un número de restos de glucosa que oscila entre 24 y30, consisten en enlaces α(1—›6) .  

B) Glucógeno; es un polisacárido con estructura muy similar a la de la amilopectina. Al igual que ésta, está formado por moléculas de α-D-glucosa unidas por enlaces glucosídicos α(1—›4) a lo largo de las cadenas, y con puntos de ramificación consistentes en enlaces α(1—›6). La diferencia con respecto a la amilopectina estriba en que las ramificaciones se encuentran menos espaciadas, concretamente cada 8 a 12 restos de glucosa. Esta mayor proximidad entre los puntos de ramificación hace que el glucógeno sea mucho más compacto que el almidón. Las moléculas de glucógeno presentan un núcleo de naturaleza proteica que cataliza la unión glucosídica de las primeras moléculas de glucosa, que quedan covalentemente ancladas a la propia proteína formando un núcleo alrededor del cual van creciendo y ramificándose las cadenas del glucógeno mediante la acción del enzima glucógeno sintetasa.

El glucógeno actúa como sustancia de reserva en las células animales. Es especialmente abundante en el hígado, donde puede llegar a representar el 7% de su peso; también abunda en el músculo esquelético. En el interior de las células el glucógeno se encuentra almacenado en forma de gránulos insolubles de gran tamaño.

Cuando las células recurren a sus reservas de almidón o de glucógeno, determinados enzimas van liberando una a una moléculas de glucosa, en forma de derivados fosforilados, las cuales pueden después ser utilizadas como combustible metabólico. La naturaleza ramificada de ambos polisacáridos favorece el que estos enzimas degradativos puedan actuar simultáneamente en muchas ramas aumentando así la velocidad de liberación de glucosa, lo que resulta de gran utilidad para las células cuando necesitan un aporte energético importante de una manera inmediata. Cada molécula de almidón o de glucógeno posee tantos extremos no reductores como ramas y un solo extremo reductor, lo que explica que estos polisacáridos carezcan de poder reductor. Los enzimas degradativos actúan a partir de los extremos no reductores.

Los polisacáridos, dada la gran rapidez con que pueden ser movilizados, constituyen una excelente forma de almacenar energía metabólica a corto plazo. Puede resultar sorprendente que las células almacenen su combustible energético en forma de polisacáridos cuando podrían hacerlo en forma de glucosa libre evitándose así el trabajo químico de sintetizarlos y degradarlos. La razón de que ello sea así estriba en que los polisacáridos se almacenan en forma esencialmente insoluble, contribuyendo muy poco a la presión osmótica del citoplasma. Una cantidad equivalente de glucosa disuelta generaría una presión osmótica muy elevada que podría ser peligrosa para la célula.
Tanto el almidón como el glucógeno pueden ser degradados en el aparato digestivo de los animales por la acción de unos enzimas llamados amilasas. Las amilasas liberan moléculas de glucosa que pueden posteriormente ser absorbidas.

C) Celulosa; es un polímero lineal (no ramificado) formado por moléculas de β-D-glucosa unidas mediante enlaces glucosídicos β(1—›4) . Cada cadena de celulosa contiene entre 10.000 y 15.000 restos de glucosa.

Estas cadenas, debido a la configuración β de sus enlaces glucosídicos, adoptan conformaciones muy extendidas que favorecen la formación de puentes de hidrógeno entre los grupos hidroxilo de los distintos restos de glucosa de una misma cadena o de cadenas vecinas . De este modo se forman fibras supramoleculares que contienen muchas cadenas individuales de celulosa en disposición paralela e íntimamente unidas entre sí por puentes de hidrógeno.

Tal estructura es la que confiere a la celulosa su insolubilidad en agua y su resistencia mecánica características, propiedades estas que la hacen idónea para desempeñar en las células una función de carácter estructural. La celulosa es el principal componente de las paredes celulares vegetales, las cuales proporcionan a las células de las plantas y las algas sostén mecánico y protección frente a los fenómenos osmóticos desfavorables. Una gran parte de la masa de la madera es celulosa.  

Las amilasas que degradan el almidón y el glucógeno no pueden romper los enlaces β-glucosídico de la celulosa. El intestino humano (y el de la mayoría de los animales) carece de enzimas que puedan romper este tipo de enlace, por lo que este polisacárido tiene para el hombre un valor alimenticio prácticamente nulo. Este hecho está compensado con creces por la capacidad de la celulosa para generar una gran cantidad de residuos que a su paso limpian y facilitan el buen funcionamiento del aparato digestivo (fibra alimentaria). Algunos animales como las termitas o los rumiantes viven en simbiosis con determinados microorganismos poseedores de enzimas específicos, llamados celulasas, que sí son capaces de degradar la celulosa, por lo que estos animales pueden aprovechar su valor nutritivo.  

Podemos destacar un último polisacárido, este no derivado de la D-glucosa sino de la N-acetil-glucosamina: la quitina. Este homopolisacárido es muy similar en estructura a la celulosa y tiene también una función estructural como esta. Aparece formando el exoesqueleto de los artrópodos o la pared celular de los hongos.

4.1.2.2.2 Heteropolisacáridos

Entre los heteropolisacáridos los más importantes son los que están formados por dos tipos de unidades monosacarídicas que se alternan a lo largo de sus cadenas. Algunos de ellos son el ácido hialurónico, que se encuentra en el tejido conjuntivo de los animales ejerciendo un papel lubricante, la hemicelulosa, que forma parte de la pared celular vegetal, y la heparina, con notables propiedades anticoagulantes; todos ellos están formados por derivados complejos de la glucosa.

4.1.2.3 Heterósidos

Como dijimos anteriormente, están formados por monosacáridos y otros componentes de naturaleza no glucídica. Ente ellos cabe citar a los glucolípidos, y a las glucoproteínas, que son asociaciones covalentes de cadenas oligosacarídicas con lípidos y proteínas respectivamente; los glucolípidos y glucoproteínas están presentes en muchos lugares de la célula, sobre todo en la cara externa de la membrana plasmática.

Un tipo especial de heterósido es el peptidoglucano, componente esencial de las paredes celulares bacterianas, que está constituido por cadenas paralelas de un heteropolisacárido en el que se alternan unidades de N-acetil-glucosamina y de ácido N-acetil-murámico (dos derivados de la glucosa) unidas transversalmente por cadenas de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.  

4.2 Los lípidos

Los lípidos constituyen un grupo de sustancias químicamente muy heterogéneo que no se caracteriza, como otras biomoléculas, por la posesión de un determinado conjunto de grupos funcionales. Aunque químicamente heterogéneos, todos presenten un denominador común estructural: la totalidad, o al menos una parte significativa, de su molécula es de naturaleza hidrocarbonada, y por lo tanto apolar.

Por ello, resulta mucho más conveniente identificarlos sobre la base de sus propiedades físicas: se caracterizan por ser poco o nada solubles en agua y, por el contrario, muy solubles en disolventes orgánicos no polares. Otras de sus características físicas es que son untuosos al tacto y suelen tener un brillo característico (graso).

Según su composición química, los lípidos se clasifican en lípidos simples (C, H, O) y lípidos complejos (C, H, O, N, P).

Sin embargo, la clasificación que solemos usar los divide en:

a) Lípidos saponificables; aquellos que contienen ácidos grasos unidos a un alcohol (y que por tanto pueden hidrolizarse).

b) Lípidos insaponificables; aquellos que no contienen ácidos grasos y, por lo tanto, no pueden hidrolizarse.

4.2.1. Ácidos grasos

Los ácidos grasos son compuestos orgánicos que poseen un grupo funcional carboxilo y una cadena hidrocarbonada larga que puede tener entre 4 y 36 átomos de carbono. La mayoría de los ácidos grasos naturales tiene un número par de átomos de carbono que oscila entre 12 y 24, siendo especialmente abundantes los de 16 y 18. El predominio de los ácidos grasos con número par de átomos de carbono se debe a que estos compuestos se sintetizan en las células a partir de unidades de dos carbonos.

Los ácidos grasos son moléculas anfipáticas: tienen una parte polar (grupo carboxilo) y una gran cadena apolar (cadena hidrocarbonada). Esto va a provocar unos comportamientos especiales en medio acuoso que veremos más adelante.

Existen dos tipos principales de ácidos grasos:

a) Ácidos grasos saturados; no poseen dobles enlaces,

b) Ácidos grasos insaturados; poseen uno o más dobles enlaces a lo largo de su cadena hidrocarbonada . La existencia de dobles enlaces implica la existencia de isómeros geométricos (cis-trans) según sea la disposición de los sustituyentes a ambos lados del doble enlace. La mayoría de los ácidos grasos insaturados que existen en la naturaleza presentan configuración cis.

La geometría tetraédrica de los orbitales del carbono determina que las cadenas hidrocarbonadas de los ácidos grasos adopten una característica disposición en zig-zag. Sin embargo, los ácidos grasos saturados e insaturados difieren significativamente en cuanto a la disposición espacial de sus cadenas hidrocarbonadas.

En los saturados, aunque la libre rotación de los sustituyentes alrededor de los enlaces sencillos proporciona una gran flexibilidad a la cadena, la conformación más estable es aquella en la que dicha cadena se encuentra lo más extendida posible, minimizando así las interacciones repulsivas entre átomos vecinos.

En los insaturados, por otra parte, la tendencia de la cadena hidrocarbonada a adoptar la conformación más extendida se ve limitada por la rigidez de los dobles enlaces, que impide que los distintos sustituyentes de los carbonos implicados en ellos puedan rotar a su alrededor. Esto determina la aparición de cambios de orientación en la dirección de la cadena hidrocarbonada de los ácidos grasos insaturados, no pudiendo adoptar ésta una conformación totalmente extendida. En concreto, en los ácidos grasos cis-monoinsaturados, que son los más abundantes, la cadena presenta dos tramos rectilíneos, separados por un doble enlace, que forman entre sí un ángulo de unos 120º.

Los poliinsaturados presentan estructuras complejas con varios tramos rectilíneos separados por dobles enlaces.

Los dobles enlaces trans (muy raros en la naturaleza) apenas determinan una ligera sinuosidad en la cadena sin que ello suponga un cambio significativo en la orientación de la misma: los ácidos grasos trans-insaturados presentan conformaciones espaciales muy similares a las de los saturados. Estas diferencias en cuanto a la conformación espacial de los distintos tipos de ácidos grasos influyen considerablemente en sus propiedades físicas y tienen notables implicaciones biológicas.

Las propiedades físicas de los ácidos grasos vienen determinadas en gran medida por la longitud y grado de insaturación de su cadena hidrocarbonada. Entre estas propiedades cabe destacar, por su importancia biológica, dos de ellas:

a) Punto de fusión; el punto de fusión de los ácidos grasos aumenta gradualmente con la longitud de su cadena hidrocarbonada. Cuando los ácidos grasos se solidifican sus moléculas se empaquetan formando un retículo regular en el que cada una de ellas se encuentra unida a sus vecinas mediante interacciones de Van der Waals entre las respectivas cadenas hidrocarbonadas. Cuanto más largas sean dichas cadenas mayor será el número de interacciones que se podrán establecer entre ellas y, por lo tanto, más cantidad de energía térmica habrá que emplear paran romperlas y pasar así del estado sólido al estado líquido, es decir, mayor será el punto de fusión.

Los ácidos grasos saturados tienen puntos de fusión significativamente mayores que los insaturados de igual número de átomos de carbono. Esto se debe a que la conformación extendida de los ácidos grasos saturados permite que sus moléculas se empaqueten muy estrechamente estableciéndose interacciones de Van der Waals todo a lo largo de sus cadenas hidrocarbonadas; por el contrario, los cambios de orientación existentes en las cadenas hidrocarbonadas de los ácidos grasos insaturados impiden que sus moléculas se empaqueten tan estrechamente dificultando la formación de interacciones de Van der Waals.

Así, al existir entre las cadenas hidrocarbonadas de los ácidos grasos saturados un mayor número de interacciones de Van der Waals, la energía térmica necesaria para romper estas interacciones es mayor, lo que se traduce en un mayor punto de fusión.

El punto de fusión de los ácidos grasos determina el de los lípidos que los contienen. Es muy importante que determinadas estructuras lipídicas, como las membranas celulares, permanezcan fluidas, y por ello los distintos tipos de organismos deben regular la composición en ácidos grasos de sus lípidos constituyentes. Así, en los vegetales y los animales poiquilotermos, que no mantienen una temperatura corporal constante, abundan los ácidos grasos insaturados, que tienen un punto de fusión bajo, mientras que los animales homeotermos, que mantienen una temperatura corporal constante y elevada, pueden recurrir en mayor medida a los ácidos grasos saturados sin correr el riesgo de que sus membranas "cristalicen" cuando la temperatura exterior es muy baja.

b) Comportamiento en disolución; los ácidos grasos son sustancias anfipáticas: el grupo carboxilo, que a pH=7 se encuentra ionizado, es netamente polar, mientras que la cadena hidrocarbonada es totalmente no polar. Por lo tanto, en medio acuoso los ácidos grasos tenderán a formar monocapas, bicapas, micelas y otras estructuras afines.

En estas estructuras el grupo carboxilo (polar) queda en contacto con el agua y las cadenas hidrocarbonadas (apolares) con el aire o los lípidos.

4.2.2. LÍPIDOS SAPONIFICABLES

4.2.2.1 Grasas o triacilglicéridos

Los acilglicéridos son ésteres de la glicerina, un polialcohol de tres átomos de carbono, con los ácidos grasos. La glicerina (o glicerol) puede considerarse como un azúcar-alcohol que deriva biológicamente de la dihidroxiacetona (una cetotriosa); sus tres grupos hidroxilo pueden reaccionar con uno, con dos o con tres ácidos grasos para dar lugar respectivamente a los monoacilglicéridos, diacilglicéridos y triacilglicéridos.

Cuando la glicerina reacciona con tres ácidos grasos para dar lugar a un triacilglicérido se liberan tres moléculas de agua. Esta reacción de esterificación es reversible en determinadas condiciones, es decir, los triacilglicéridos pueden sufrir hidrólisis cuando reaccionan con el agua para rendir de nuevo la glicerina y los ácidos grasos libres, tal y como sucede durante la digestión de las grasas en el intestino delgado por acción de la lipasa pancreática.

Por otra parte, los triacilglicéridos pueden sufrir una saponificación cuando reaccionan con álcalis (bases) como el hidróxido sódico (NaOH) para dar lugar a la glicerina libre y a las correspondientes sales sódicas de los ácidos grasos que se conocen con el nombre de jabones. Esta reacción no es exclusiva de los triacilglicéridos, sino que la sufren en general todos los lípidos que contienen ácidos grasos unidos, mediante enlace éster o similar, a otro componente; por ello, el carácter saponificable o no de los distintos tipos de lípidos se utiliza como criterio para clasificarlos. La reacción de saponificación se utiliza industrialmente en la fabricación de jabones.

Los triacilglicéridos pueden ser simples, si contienen un sólo tipo de ácido graso, o mixtos, si contienen más de un tipo. Los triacilglicéridos naturales suelen ser mezclas complejas de triacilglicéridos simples y mixtos. Por otra parte, los triacilglicéridos ricos en ácidos grasos saturados se encuentran en estado sólido a temperatura ambiente y se denominan sebos o tocinos, mientras que los ricos en ácidos grasos insaturados permanecen líquidos a temperatura ambiente y se denominan aceites.

La polaridad típica de los grupos hidroxilo de la glicerina y carboxilo de los ácidos grasos desaparece por completo cuando éstos reaccionan para formar un enlace éster. Por ello, aunque la glicerina es una sustancia polar y los ácidos grasos son sustancias anfipáticas, los triacilglicéridos son totalmente apolares y por lo tanto insolubles en agua. Esta insolubilidad se pone claramente de manifiesto en las mezclas agua-aceite, que presentan dos fases completamente separadas.

La función de los triacilglicéridos en las células vivas es de naturaleza energética, constituyen depósitos de combustible metabólico rico en energía al que la célula puede recurrir en períodos en los que escasean los nutrientes procedentes de su entorno. Se almacenan en forma de gotículas microscópicas que forman un fase separada del citosol acuoso circundante.
Como sustancias de reserva los triacilglicéridos presentan dos ventajas significativas con respecto a los polisacáridos como el almidón o el glucógeno, que comparten con ellos esta función. En primer lugar, por ser sustancias altamente reducidas (o hidrogenadas), su oxidación libera más del doble de energía que una cantidad equivalente de glúcidos, que presentan un grado de oxidación mayor y por lo tanto no son tan ricos en energía. En segundo lugar, por ser sustancias hidrofóbicas, pueden almacenarse en forma anhidra, sin que el organismo tenga que soportar el peso adicional del agua de hidratación de los polisacáridos, mucho más hidrofílicos.

Por esta razón, los animales, que dependen en gran medida de la locomoción para desarrollar sus funciones vitales, recurren preferentemente a los lípidos como material de reserva, ya que la misma cantidad de energía en forma de polisacáridos hidratados dificultaría sus movimientos debido al exceso de peso; los vegetales, por ser estáticos, no tienen este problema, por lo que pueden recurrir en mayor medida a los polisacáridos para almacenar su combustible metabólico.

En algunos animales los triacilglicéridos no actúan sólo como sustancias de reserva energética, sino que, por encontrarse almacenados preferentemente en el panículo adiposo existente bajo la piel, desempeñan también la función de aislante térmico para proteger al organismo de las bajas temperaturas. También es reseñable su función de amortiguadores mecánicos en zonas como las articulaciones.

4.2.2.2 Fosfolípidos o fosfoglicéridos

Los fosfoglicéridos, son un grupo de lípidos con un denominador estructural común que es la molécula de ácido fosfatídico. El ácido fosfatídico está formado por una molécula de glicerina, dos ácidos grasos y una molécula de ácido fosfórico.

Los grupos hidroxilo de los átomos de carbono 1 y 2 de la glicerina están unidos mediante enlace éster a los dos ácidos grasos, el hidroxilo del carbono 3 está unido, también mediante enlace éster, al ácido fosfórico. El ácido fosfatídico apenas se encuentra como tal en la naturaleza, sino unido a través de su molécula de ácido fosfórico a diferentes compuestos de naturaleza polar, dando así lugar a los diferentes fosfoglicéridos. La unión entre el ácido fosfatídico y el compuesto polar también es de tipo éster.

Los fosfoglicéridos presentan una cierta similitud con los triacilglicéridos: se podría concebir un fosfoglicérido como un triacilglicérido en el que uno de los ácidos grasos ha sido sustituido por una molécula de ácido fosfórico y un compuesto polar unido a él. Los compuestos polares que forman parte de los fosfoglicéridos son de naturaleza variada; entre ellos cabe citar algunas bases nitrogenadas como la colina y la etanolamina, algún aminoácido como la serina, o el azúcar-alcohol cíclico inositol. Todos ellos tienen en común su carácter acusadamente polar.

Los fosfoglicéridos son sustancias anfipáticas: tienen en su molécula una parte no polar, representada por las cadenas hidrocarbonadas de los dos ácidos grasos y el esqueleto de la glicerina, y una parte polar formada por el ácido fosfórico y el compuesto polar. Como hemos visto en la ilustración superior, es habitual representar a los fosfoglicéridos mediante una "cabeza" polar y dos "colas" no polares.

El carácter anfipático de los fosfoglicéridos constituye la base físico-química de su principal función biológica, que es la de ser componentes esenciales de las membranas celulares. Otras sustancias anfipáticas más simples, como los ácidos grasos, son de forma aproximadamente cónica, por lo que tienden a formar micelas en medio acuoso; sin embargo, los fosfoglicéridos, por tener dos "colas" hidrocarbonadas, son de forma aproximadamente cilíndrica, y por ello tienden a formar en medio acuoso estructuras más complejas como las bicapas, las cuales a su vez pueden doblarse sobre sí mismas dando lugar a estructuras cerradas, con un compartimiento acuoso interior, que se denominan liposomas.

La estructura de las membranas celulares está basada en una bicapa formada por lípidos con carácter anfipático. Es probable que las primeras células que existieron en el océano primitivo se parecieran mucho a los liposomas, estando aisladas de su entorno por una simple bicapa lipídica que posteriormente evolucionó dando lugar a las actuales membranas.

4.2.2.3 Esfingolípidos

Los esfingolípidos son un grupo de lípidos que contienen formando parte de su molécula al aminoalcohol graso llamado esfingosina. El grupo amino de la esfingosina puede reaccionar con el grupo carboxilo de un ácido graso para formar entre ellos un enlace tipo amida dando lugar a un compuesto denominado ceramida, que es la base estructural común de todos los esfingolípidos de manera análoga a como el ácido fosfatídico lo es de los fosfoglicéridos.

Los distintos tipos de esfingolípidos se obtienen mediante la unión de la ceramida con distintos tipos de compuestos de naturaleza polar. Hay dos tipos principales de esfingolípidos:

a) Esfingofosfátidos; también llamados esfingomielinas. Se obtienen al unirse la ceramida mediante enlace éster a una molécula de ácido fosfórico y ésta a su vez, también mediante enlace éster, a una base nitrogenada de carácter polar como la colina o la etanolamina, también presentes en los fosfoglicéridos.  

b) Glucoesfingolípidos; se obtienen al unirse la ceramida a un azúcar mediante enlace glucosídico. Así pues, la unión de la ceramida al compuesto polar se realiza directamente y no a través de una molécula de ácido fosfórico como en los esfingofosfátidos; los glucoesfingolípidos no contienen fósforo. Se distinguen dos tipos de glucoesfingolípidos según la naturaleza del azúcar componente: los cerebrósidos, que incorporan un azúcar sencillo tal como la glucosa o la galactosa, y los gangliósidos, que incorporan azúcares complejos formados por varios monosacáridos y derivados de éstos unidos entre sí.

Los esfingolípidos presentan claras similitudes estructurales con los fosfoglicéridos: el papel del esqueleto de glicerina que éstos poseen es sustituido aquí por los tres primeros carbonos de la esfingosina; también presentan una "cabeza" polar (fosfato-base nitrogenada o azúcar) y dos "colas" no polares, que aquí corresponden a la cadena hidrocarbonada de la esfingosina y a la del ácido graso unido a ella.

Estas similitudes afectan también a sus propiedades: los esfingolípidos también presentan carácter anfipático y, por las mismas razones que los fosfoglicéridos, también son componentes esenciales de las membranas celulares. Abundan especialmente en las membranas de las células del tejido nervioso. Sin embargo, en los últimos años se ha descubierto que los esfingolípidos no son meros componentes estructurales de las membranas sino que tienen un importante papel en diversos procesos de reconocimiento de la superficie celular, por ejemplo, los determinantes de los grupos sanguíneos humanos (ABO) son glucoesfingolípidos. Por otra parte, diversas enfermedades graves que afectan al sistema nervioso están relacionadas con anomalías en el metabolismo de los esfingolípidos.

4.2.2.4 Ceras

Los ceras son ésteres de los ácidos grasos con alcoholes monohidroxílicos de cadena larga (16 a 30 átomos de carbono), que también se denominan alcoholes grasos. El éster formado por el ácido palmítico (16C) y el triacontanol (alcohol graso de 30C) es el componente principal de la cera que fabrican las abejas.

Al igual que los triacilglicéridos, los céridos son sustancias netamente hidrofóbicas y por lo tanto insolubles en agua. Esta insolubilidad en agua junto con su elevada consistencia constituyen la base físico-química de su principal función biológica que consiste en actuar como sustancias impermeabilizantes. Así, ciertas glándulas de la piel de los vertebrados secretan ceras para proteger el pelo y la piel manteniéndolos flexibles, lubricados e impermeables; los pájaros, especialmente las aves acuáticas, secretan ceras gracias a las cuales sus plumas pueden repeler el agua; en muchas plantas, sobre todo las que viven en ambientes secos, las hojas y los frutos están protegidas contra la excesiva evaporación de agua por películas céreas que les dan además un aspecto brillante característico.

Las ceras naturales tienen diversas aplicaciones en las industrias farmacéutica y cosmética.

4.2.3. LÍPIDOS INSAPONIFICABLES

4.2.3.1 Terpenos

Los terpenos son un grupo de lípidos que no contienen ácidos grasos y son por lo tanto no saponificables. Están formados por la polimerización de un hidrocarburo de 5 átomos de carbono llamado isopreno (2-metil-1,3-butadieno).

Los terpenos existentes en la naturaleza contienen un número variable de unidades de isopreno polimerizadas. Generalmente la "cabeza" de cada unidad de isopreno está unida con la "cola" de la siguiente. Debido a su naturaleza hidrocarbonada son sustancias netamente hidrofóbicas y por lo tanto insolubles en agua.

Son especialmente abundantes en el mundo vegetal. Gracias a que presentan un sistema de dobles enlaces conjugados tienen la propiedad de absorber luz de diferentes longitudes de onda, por lo que pueden actuar:

Son especialmente abundantes en el mundo vegetal. Gracias a que presentan un sistema de dobles enlaces conjugados tienen la propiedad de absorber luz de diferentes longitudes de onda, por lo que pueden actuar:

a) Como pigmentos; algunos terpenos como los carotenos y xantofilas son los responsables de la coloración característica de muchos frutos.

b) El fitol, un alcohol terpenoide, forma parte de la clorofila, el pigmento vegetal por excelencia.

c) Muchos aromas de origen vegetal, como el alcanfor, el mentol y el geraniol son de naturaleza terpenoide.

d) Productos vegetales de interés económico como el caucho.

e) La vitamina A, que deriva biológicamente de los carotenos, también es un terpeno y tiene un papel decisivo en la visión.

4.2.3.2 Esteroides

Los esteroides son un grupo de lípidos de estructura compleja que no contienen ácidos grasos y por lo tanto son no saponificables. Están relacionados estructuralmente con el hidrocarburo tetracíclico denominado ciclopentanoperhidrofenantreno. Biológicamente están relacionados con los terpenos, de los cuales derivan. Los diferentes esteroides se diferencian en la naturaleza y posición de diversos grupos funcionales, dobles enlaces y cadenas alifáticas lineales o ramificadas añadidas al anillo del ciclopentanoperhidrofenantreno.

Ciclopentanoperhidrofenantreno

Entre los esteroides se encuentran los esteroles, que poseen un grupo hidroxilo en el carbono 3; son los más abundantes e incluyen muchas moléculas de interés biológico entre las que destaca el colesterol. El colesterol desempeña importantes funciones biológicas en las células animales. En primer lugar, gracias a su moderado carácter anfipático, es un componente esencial de las membranas celulares, a las que proporciona fluidez intercalándose entre los demás lípidos de membrana para impedir que se agreguen y "solidifiquen". El colesterol es el principal esterol de los tejidos animales. En otros organismos existen esteroles semejantes, como el estigmasterol en las plantas y el ergosterol en los hongos. Con pocas excepciones las bacterias carecen de esteroles.

Los esteroles actúa como precursor de un amplio grupo de sustancias con actividades biológicas importantes entre las que cabe citar:

a) Hormonas sexuales como la testosterona (hormona sexual masculina), el estradiol (hormona sexual femenina), y la progesterona (hormona progestágena).

b) Hormonas adrenocorticales como la aldosterona y el cortisol, que regulan diferentes aspectos del metabolismo.

c) Ácidos biliares, principales componentes de la bilis, cuya función es emulsionar las grasas en el intestino delgado para facilitar la acción de las lipasas.

d) Vitamina D, que regula el metabolismo del fósforo y del calcio.

4.2.3.3 Prostaglandinas

Son un grupo de lípidos que derivan de la ciclación de un ácido graso poliinsaturado de 20 átomos de carbono, el ácido araquidónico.

Hasta hace relativamente poco tiempo se desconocía su función biológica de estas biomoléculas, sin embargo hoy se sabe de desarrollan una serie de actividades muy potentes de naturaleza hormonal y reguladora:

a) Algunas prostaglandinas estimulan la contracción del músculo liso del útero durante el parto o la menstruación.

b) Otras afectan al flujo sanguíneo

c) Al ciclo sueño-vigilia

d) Otras son las responsables de la fiebre y el dolor asociados a los procesos inflamatorios. 

El conocido fármaco ácido acetilsalicílico (aspirina) actúa inhibiendo la síntesis de prostaglandinas, de ahí su acción analgésica y antipirética.

4.2.4 FUNCIONES GENERALES DE LOS LÍPIDOS

Los lípidos en los seres vivos desempeñan tres tipos de funciones:

a) Función energética; Aunque debido a su insolubilidad en agua, con la consiguiente dificultad para ser transportados en medio acuoso, los lípidos no pueden ser utilizados como combustible metabólico para un uso inmediato, constituyen (sobre todo los triacilglicéridos) un excelente almacén de combustible metabólico a largo plazo.

b) Funciones estructurales; algunos tipos de lípidos (fosfoglicéridos, esfingolípidos y colesterol) son componentes esenciales de las membranas celulares. Otros como las ceras desempeñan funciones de protección y revestimiento de determinadas superficies, o de aislamiento térmico del organismo, como los triacilglicéridos almacenados en el tejido adiposo.

c) Funciones dinámicas; los lípidos más abundantes desempeñan en las células papeles relativamente "pasivos" como servir de combustible o formar parte de las membranas. Sin embargo, otros lípidos más escasos realizan importantes funciones de control y regulación del metabolismo celular. Así, algunas vitaminas y coenzimas son de naturaleza lipídica, como lo son también algunas hormonas, pigmentos fotosintéticos y otras biomoléculas de especial relevancia para la vida de las células.

4.3 Las proteínas

El término proteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de su gran importancia para los seres vivos. La importancia de las proteínas es, en un primer análisis, cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de la célula (15% del peso total) por lo que representan la categoría de biomoléculas más abundante después del agua.

Sin embargo su gran importancia biológica reside, más que en su abundancia en la materia viva, en el elevado número de funciones biológicas que desempeñan, en su gran versatilidad funcional y sobre todo en la particular relación que las une con los ácidos nucleicos, ya que constituyen el vehículo habitual de expresión de la información genética contenida en éstos últimos.

Las proteínas son biomoléculas de elevado peso molecular (macromoléculas) y presentan una estructura química compleja. Sin embargo, cuando se someten a hidrólisis ácida, se descomponen en una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular: los α-aminoácidos. Son macromoléculas, es decir, son polímeros complejos formados por la unión de unos pocos monómeros o sillares estructurales de bajo peso molecular. Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas (aminoácidos proteogénicos).

4.3.1. AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que poseen un grupo carboxilo y un grupo amino. En la naturaleza existen distintos tipos de aminoácidos que desempeñan diferentes funciones, sin embargo, los aminoácidos que forman parte de las proteínas son todos ellos α-aminoácidos.  

Existen 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Todos ellos tienen una parte de su molécula en común (formada por el átomo de carbono α unido a los grupos amino y carboxilo) y difieren entre sí en la naturaleza de la cadena lateral (habitualmente llamada grupo R). Se distinguen los siguientes grupos:

a) Aminoácidos con grupo R no polar (alifáticos y aromáticos); insolubles en agua (hidrófobos).

b) Aminoácidos con grupo R polar sin carga

c) Aminoácidos con grupo R con carga negativa (ácidos).

d) Aminoácidos con grupo R con carga positiva (básicos).

Se representan las fórmulas estructurales de los 20 aminoácidos presentes en las proteínas en las formas iónicas en las que aparecen a pH fisiológico. Todos los aminoácidos tienen, además de sus nombres sistemáticos, nombres simplificados apropiados para su uso común y una abreviatura de tres letras, que, en algunos casos, provienen de la fuente biológica de la cual fueron aislados inicialmente; así, la asparagina (Asn) se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico (Glu) se aisló del gluten de trigo, la tirosina (Tyr) fue identificada en el queso (del griego tyros = queso), y la glicocola (Gly) debe su nombre a su sabor dulce (del griego glycos = dulce).  

Estereoisomería de los aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos quirales. En todos ellos, con la única excepción de la glicocola o glicina (Gly), el átomo de carbono α (el contiguo al grupo carboxilo) es un carbono asimétrico, es decir, un átomo de carbono unido a cuatro sustituyentes distintos. Debido a esta circunstancia, cada aminoácido puede existir en dos formas estereoisómeras cada una de ellas con una diferente ordenación espacial de los cuatro sustituyentes que rodean, en disposición tetraédrica, al carbono α.

Estas dos formas estereoisómeras son además enantiómeros (imágenes especulares no superponibles una de la otra). La nomenclatura de las formas estereoisómeras de los aminoácidos se establece por convenio relacionando sus fórmulas en proyección de Fisher con la de un compuesto de referencia que es el gliceraldehido. Así, la forma D de un aminoácido es la que, en la fórmula en proyección de Fisher, tiene el grupo amino hacia la derecha, mientras que la forma L es la que lo tiene hacia la izquierda . Aunque existen en la naturaleza aminoácidos con configuración D que desempeñan diferentes funciones en las células, todos los aminoácidos presentes en las proteínas presentan configuración L.

Los aminoácidos, presentan actividad óptica, es decir, hacen girar en uno u otro sentido el plano de vibración de la luz polarizada. Así, algunos aminoácidos en disolución hacen girar dicho plano de vibración hacia la derecha, y se dice que son dextrógiros (+), mientras que otros lo hacen hacia la izquierda, y se dice que son levógiros (-). El carácter dextrógiro o levógiro de un α-aminoácido es independiente de la configuración D o L que presente.  

Comportamiento ácido-base de los aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, que presentan un punto de fusión y una solubilidad en agua muy superiores a lo que cabría esperar dado su peso molecular. Ello se debe a que los aminoácidos existen en disolución, y cristalizan a partir de las disoluciones, en forma de iones dipolares.

A pH neutro el grupo carboxilo cede un protón y queda cargado negativamente y el grupo amino capta un protón y queda cargado positivamente. Así, los aminoácidos pueden comportarse como ácidos o como bases según el pH del medio; se dice que son sustancias anfóteras. Existe un valor de pH llamado punto isoeléctrico (pI) para el cual el aminoácido está compensado eléctricamente (carga neta = 0).

Por otra parte, algunos aminoácidos presentan cadenas laterales (R) con grupos funcionales que son potenciales dadores o aceptores de protones, y que por lo tanto también influyen de manera determinante en sus propiedades ácido-base.

El comportamiento ácido-base de los aminoácidos reviste una gran importancia biológica, ya que influye a su vez en las propiedades de las proteínas de las que forman parte. Además, las técnicas para separar y analizar los aminoácidos componentes de una proteína se basan en gran medida en su comportamiento ácido-base.

Enlace peptídico

Los aminoácidos se enlazan para formar proteínas mediante el enlace peptídico. El enlace peptídico es una unión covalente tipo amida sustituida que se da al reaccionar el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro aminoácido con desprendimiento de una molécula de agua.

Cuando dos aminoácidos reaccionan para formar un enlace peptídico el compuesto resultante recibe el nombre de dipéptido. Por ser el enlace peptídico una unión "cabeza-cola" (grupo amino con grupo carboxilo) un dipéptido conserva siempre un grupo amino libre, que puede reaccionar con el grupo carboxilo de otro aminoácido, y un grupo carboxilo libre, que puede reaccionar con el grupo amino de otro aminoácido.

El enlace peptídico es un enlace muy fuerte y resistente que se comporta como un doble enlace (aunque no lo sea) y no permite el giro lo que influye en la configuración tridimensional de los péptidos.

Los péptidos se clasifican según el número de restos de aminoácidos que los forman. Así los péptidos formados por 2, 3, 4,.... aminoácidos se denominan respectivamente dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos... En general cuando el número de aminoácidos implicados es menor o igual a 10 decimos que se trata de un oligopéptido, cuando es mayor que 10 decimos que se trata de un polipéptido. Es también frecuente el uso del la expresión cadena polipeptídica en lugar de polipéptido.

Cuando una cadena polipeptídica tiene más de 100 restos de aminoácidos decimos que se trata de una proteína. Sin embargo hay que tener en cuenta que existen proteínas, llamadas oligoméricas, que están formadas por varias cadenas polipeptídicas, por lo que los términos cadena polipeptídica y proteína no pueden considerarse sinónimos en todos los casos.  

Conformación tridimensional de las proteínas

A la secuencia de aminoácidos única de cada proteína hay que añadir que, en las células vivas, las cadenas polipeptídicas de las proteínas no se encuentran extendidas ni plegadas al azar adoptando estructuras caprichosas o variables, sino que cada una de ellas se encuentra plegada de un modo característico, que es igual para todas las moléculas de una misma proteína, y que recibe el nombre de estructura o conformación tridimensional nativa de la proteína. Una clara evidencia en favor de esta idea la constituye el hecho de que las proteínas puedan cristalizar. Desde que en 1926 James Sumner consiguió obtener cristales del enzima ureasa, centenares de proteínas han sido obtenidas en estado cristalino.

El plegamiento de una cadena polipeptídica se realiza mediante rotaciones de los enlaces simples del esqueleto. Dado que el esqueleto de una cadena polipeptídica consta de centenares de enlaces simples, cabría esperar que dicha cadena pudiera adoptar un número elevadísimo de conformaciones diferentes. Sin embargo, existen una serie de restricciones a la libertad de giro de estos enlaces (la mayoría de ellas derivadas de la interacción de la cadena polipeptídica con las moléculas de agua que la rodean) las cuales determinan que sólo sea posible una conformación tridimensional estable.

La conformación tridimensional de una proteína es un hecho biológico de una gran complejidad: existen distintos niveles de plegamiento que se superponen unos a otros. Debido a ello, para sistematizar el conocimiento acerca de este fenómeno, se establecen una serie de niveles dentro de la estructura de la proteína que se conocen como estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

a) Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos, es decir, vendría especificada por los aminoácidos que la forman y el orden de colocación de los mismos a lo largo de la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos de una proteína se escribe empezando por el extremo amino terminal y finalizando por el carboxi-terminal.

Las cadenas laterales o grupos R de los distintos restos aminoácidos, que no están implicadas en el enlace peptídico, surgen lateralmente hacia afuera de este esqueleto monótono.

Los estudios realizados acerca de la estructura primaria de proteínas procedentes de diferentes especies de seres vivos revelan que aquellas proteínas que desempeñan funciones similares en diferentes especies tienen secuencias de aminoácidos parecidas entre sí. Por otra parte, se ha comprobado que cuanto más emparentadas evolutivamente estén dos especies mayor es el grado de similitud entre las secuencias de aminoácidos de sus proteínas homólogas. Estos datos sugieren que debe existir algún tipo de relación entre la secuencia de aminoácidos y la función de las proteínas.

b) Estructura secundaria

La estructura secundaria de una proteína es el modo característico de plegarse la misma a lo largo de un eje. Es el primer nivel de plegamiento, en el que los distintos restos de aminoácidos se disponen de un modo ordenado y repetitivo siguiendo una determinada dirección.

En las proteínas fibrosas (aquéllas cuyas cadenas polipeptídicas están ordenadas formando largos filamentos u hojas planas) las estructuras primaria y secundaria especifican completamente la conformación tridimensional; estas proteínas no presentan por lo tanto niveles superiores de complejidad.

El análisis de la estructura secundaria de las proteínas fibrosas fue abordado inicialmente mediante la técnica de difracción de rayos X (basada en la capacidad de los átomos de difractar los rayos X en función de su tamaño). Esta técnica es aplicable al análisis de estructuras cristalinas, sin embargo, la microscopía electrónica reveló que las proteínas fibrosas presentaban estructuras repetitivas que eran susceptibles de análisis mediante esta técnica.

Pauling y Corey construyeron modelos moleculares de gran precisión (con bolas y varillas) hasta que encontraron unos que encajaban con los datos experimentales, es decir, hasta que encontraron modelos que, respetando las restricciones de giro del enlace peptídico, explicaban las periodicidades obtenidas. A la vista de estos modelos pudieron observar que no sólo eran posibles, sino que, de ser reales, presentarían una gran estabilidad, ya que todos los grupos peptídicos del esqueleto quedaban colocados en la relación geométrica adecuada para poder establecer puentes de hidrógeno entre ellos, circunstancia esta que proporcionaría una gran estabilidad a la estructura. Los modelos encontrados fueron denominados respectivamente hélice α y conformación β.

En la hélice-α el esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra arrollado de manera compacta alrededor del eje longitudinal de la molécula, y los grupos R de los distintos restos aminoácidos sobresalen de esta estructura helicoidal, que tiene forma de escalera de caracol.

Cada giro de la hélice abarca 3,6 residuos aminoácidos, ocupando unos 0,56 nm del eje longitudinal, lo que se corresponde con la periodicidad observada por la difracción con rayos X. El rasgo más sobresaliente de esta estructura es que todos los grupos peptídicos de los diferentes restos aminoácidos quedan enfrentados en la relación geométrica adecuada para formar puentes de hidrógeno entre sí; estos puentes se establecen entre el oxígeno del grupo carboxilo de cada residuo aminoácido y el hidrógeno del grupo amino que se encuentra cuatro residuos más allá en dirección carboxi-terminal (algo más de una vuelta completa de hélice). Así, cada vuelta sucesiva de la hélice α se mantiene unida a las vueltas adyacentes mediante varios puentes de hidrógeno intracatenarios que, actuando cooperativamente, proporcionan a la estructura una considerable estabilidad.

En la conformación β, también llamada hoja plegada, el esqueleto de la cadena polipeptídica se dispone en zig-zag con los grupos R de los distintos aminoácidos proyectándose alternativamente a uno y otro lado de dicho esqueleto. Muchas de estas cadenas colocadas paralelamente unas a otras forman una estructura que recuerda a una hoja de papel plegada, en la que los grupos R de los aminoácidos se encuentran sobresaliendo por ambas caras de dicha hoja. En este caso, los grupos peptídicos de los diferentes restos aminoácidos establecen puentes de hidrógeno con los de las cadenas vecinas (puentes de hidrógeno intercatenarios).

En las proteínas globulares se han descubierto estructuras secundarias características de los puntos en que la cadena polipeptídica cambia abruptamente de dirección. Se les ha denominado giros o codos.
Los estudios realizados acerca de la estructura de cadenas polipeptídicas formadas por un solo tipo aminoácido (poliaminoácidos), así como diversas consideraciones teóricas (basadas en el tamaño o carga eléctrica de los grupos R de los distintos aminoácidos de una cadena), llevaron a la conclusión de que es la secuencia de aminoácidos, es decir, la estructura primaria, lo que determina el modo en que una cadena polipeptídica ha de plegarse a lo largo de un eje, es decir, su estructura secundaria. Es la naturaleza y posición de los grupos R a lo largo de la cadena, es decir, su secuencia, lo que propicia o impide el plegamiento según uno u otro modelo. 

c) Estructura terciaria

Existen proteínas cuya conformación tridimensional no puede especificarse totalmente considerando sólo sus estructuras primaria y secundaria. Son las llamadas proteínas globulares cuyas cadenas polipeptídicas se hallan plegadas de un modo complejo formando arrollamientos globulares compactos que tienden a adoptar una forma aproximadamente esférica. La proteínas globulares son generalmente solubles en agua y desempeñan un gran número de funciones biológicas (por ejemplo los enzimas son proteínas globulares). Se conoce como estructura terciaria el modo característico de plegarse una cadena polipeptídica para formar un arrollamiento globular compacto.

El estudio de la estructura terciaria de las proteínas globulares se abordó también mediante la aplicación de la técnica de difracción de rayos X. La primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida fue la mioglobina (una proteína que transporta oxígeno en el músculo). En ella se pueden apreciar ocho segmentos rectilíneos con estructura secundaria en hélice α separados por curvaturas sin estructura secundaria aparente. Alrededor del 70% de la cadena polipeptídica se encuentra en las regiones plegadas en hélice α. La molécula es muy compacta, sin apenas espacio para moléculas de agua en su interior. Los grupos R de residuos aminoácidos con carácter polar o iónico se proyectan hacia la periferia de la molécula, mientras que los de carácter no polar se encuentran enterrados en el interior de la misma, aislados del contacto con el agua. La estructura se encuentra estabilizada por diferentes tipos de interacciones débiles entre los grupos R de diferentes aminoácidos; estas interacciones son de largo alcance, afectando a grupos R de residuos aminoácidos que pueden ocupar posiciones muy alejadas en la cadena polipeptídica.  

En los últimos años se ha podido descifrar la estructura terciaria de miles de proteínas globulares y se ha observado que la variedad de estructuras terciarias posibles es inmensa. Sin embargo se pueden hacer algunas generalizaciones interesantes para todas ellas:

a) La cadena polipeptídica está plegada de un modo muy compacto, sin apenas espacio para moléculas de agua en el interior del plegamiento.

b) Existen tramos rectilíneos que presentan estructura secundaria en hélice-α o en conformación β; en la mayoría de las proteínas estudiadas coexisten zonas con uno y otro tipo de estructura. Estos tramos están separados por curvaturas sin estructura secundaria aparente en unos casos o por codos β en otros. Las cantidades relativas que representan los diferentes tipos de estructura secundaria varían considerablemente de unas proteínas a otras.

c) Se han detectado agrupamientos estables de estructuras secundarias que dan lugar a motivos estructurales que se repiten en multitud de proteínas diferentes. Entre estos agrupamientos, denominados estructuras supersecundarias, cabe citar, la "silla β", el "haz de cuatro hélices", el"lazo βαβ" o el "sandwich ββ".

d) En algunas proteínas se han detectado dos o más regiones globulares densamente empaquetadas que se hallan conectadas entre sí por un corto tramo de cadena polipeptídica extendida o plegada en hélice α. Estas regiones globulares, denominadas dominios, presentan una gran estabilidad, y aparecen repetidas en muchas proteínas diferentes.

e) Los restos de aminoácidos con grupos R polares o con carga se proyectan hacia el exterior de la estructura, expuestos al contacto con las moléculas de agua.

f) Los restos de aminoácidos con grupos R no polares (hidrófobos) se encuentran en el interior de la estructura, aislados del contacto con el agua y ejerciendo interacciones hidrofóbicas entre sí.

Por otra parte se observó que en todas las proteínas estudiadas existe una serie de fuerzas intramoleculares que tienden a estabilizar la estructura terciaria. Estas fuerzas son de dos tipos:

a) Enlaces covalentes de puentes disulfuro entre los grupos -SH de los restos de cisteína.

b) Interacciones débiles entre los grupos R de distintos aminoácidos que ocupan posiciones muy distantes a lo largo de la cadena polipeptídica (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Waals).

Teniendo en cuenta que, en su estado nativo, las moléculas proteicas se encuentran en el seno del agua y que, por lo tanto, el plegamiento de la cadena polipeptídica será una respuesta a la interacción de los distintos grupos R (polares o no polares) con las moléculas de agua y que la posibilidad de que se establezcan interacciones que estabilicen la estructura entre los distintos grupos R a lo largo de la cadena polipeptídica dependerá de la naturaleza y posición de los mismos en la cadena parece claro que, al igual que sucede con la estructura secundaria, la estructura primaria determina la estructura terciaria de las proteínas globulares.

d) Estructura cuaternaria

Existen proteínas que están formadas por varias cadenas polipeptídicas: son las llamadas proteínas oligoméricas. En ellas, la proteína completa (oligómero) está formada por un número variable de subunidades o protómeros. Los oligómeros pueden ser dímeros, trímeros, tetrámeros, pentámeros, hexámeros...., según estén formados por 2, 3, 4, 5, 6.... protómeros. Los oligómeros más frecuentes están formados por un número par de cadenas polipeptídicas.

En estas proteínas las distintas subunidades están asociadas de un modo característico al que llamamos estructura cuaternaria.  

El estudio de la estructura cuaternaria de las proteínas oligoméricas también fue abordado mediante la aplicación de la técnica de difracción de rayos X tras la obtención de las mismas en estado cristalino puro. En este caso la interpretación de los difractogramas de rayos X resultó tan compleja que algunos cristalógrafos de proteínas emplearon en este esfuerzo hasta 25 años de trabajo antes de poder publicar resultados.

La primera proteína cuya estructura cuaternaria se conoció fue la hemoglobina humana (la proteína encargada de transportar el oxígeno en la sangre).

También se pueden hacer algunas generalizaciones acerca de la estructura cuaternaria de algunas proteínas oligoméricas conocidas. En todas ellas:

a) Cada una de las subunidades o protómeros presenta una estructura terciaria determinada con rasgos similares a los de las proteínas globulares formadas por una sola cadena polipeptídica.
b) La estructura terciaria de las diferentes subunidades de una proteína oligomérica es muy semejante a la de proteínas globulares que desempeñan la misma o parecida función (la estructura terciaria de cada una de las subunidades de la hemoglobina es casi idéntica a la estructura terciaria de la mioglobina. Ambas proteínas desempeñan la función de transportar oxígeno, una en la sangre, la otra en el músculo. Se percibe pues una clara relación entre estructura y función.

c) Las distintas subunidades se encuentran asociadas de un modo característico, estableciéndose entre ellas puntos de contacto que son los mismos para todas las moléculas de una misma proteína. Estos puntos de contacto se ven estabilizados por interacciones débiles (puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones iónicas) entre los grupos R de determinados aminoácidos.

A la vista de estos resultados se dedujo que también en este caso es la naturaleza y posición de los grupos R de los distintos aminoácidos en las diferentes subunidades la que determina cuáles han de ser los puntos de contacto entre las mismas, y, por lo tanto, el modo característico de asociarse unas con otras, es decir, la estructura cuaternaria; los puntos de contacto vendrán dados por las posibilidades de formación de interacciones débiles del tipo de las citadas y éstas a su vez de la naturaleza y posición de los distintos grupos R. Deducimos, pues, que es la estructura primaria de las distintas subunidades la que determina la estructura cuaternaria de una proteína oligomérica.

Como conclusión podemos afirmar que la secuencia de aminoácidos (estructura primaria) contiene la información necesaria y suficiente para determinar la conformación tridimensional de una proteína a sus diferentes niveles de complejidad (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria).  

Desnaturalización de las proteínas

Se entiende por desnaturalización de una proteína la pérdida de la conformación tridimensional nativa de la misma, pérdida que suele ir acompañada de un descenso en la solubilidad (las cadenas polipeptídicas de la proteína desnaturalizada se agregan unas a otras y forman un precipitado que se separa de la disolución). Durante el proceso de desnaturalización se rompen las interacciones débiles que mantienen estable la conformación pero se mantienen los enlaces covalentes del esqueleto polipeptídico, es decir, se pierden las estructuras secundaria, terciaria y, en su caso, cuaternaria, pero permanece intacta la estructura primaria.

La desnaturalización puede ser provocada por diferentes causas o agentes desnaturalizantes de tipo físico o químico. Destacaremos dos de ellos:

a) Aumento de temperatura; los aumentos de temperatura provocan una mayor agitación molecular que hace que las interacciones débiles que mantienen estable la conformación de la proteína terminen por ceder con la consiguiente desnaturalización.

b) Alteración del pH; estas alteraciones causan variación en el grado de ionización de distintos grupos funcionales (carboxilo, amino, hidroxilo, etc.) implicados en interacciones débiles que estabilizan la conformación. Estas variaciones provocan la rotura de dichas interacciones (sobre todo enlaces iónicos y también puentes de hidrógeno) y por lo tanto la desnaturalización (debido a ello son tan importantes los tampones que mantienen estable el pH de los fluidos biológicos).

Si la desnaturalización ha sido lenta y progresiva es posible que la proteína vuelva a recuperar su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria y, con ello, su función. A esto se le llama renaturalización.

Clasificación de las proteínas

Las proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición:

a) Las proteínas simples u holoproteínas son las que están compuestas exclusivamente por aminoácidos.

b) Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son las que están compuestas por aminoácidos y otra sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo prostético. Las proteínas conjugadas pueden a su vez clasificarse en función de la naturaleza de su grupo prostético. Así, se habla de glucoproteínas, lipoproteínas cuando es un lípido, metaloproteínas, fosfoproteínas, etc.

Otro criterio de clasificación de las proteínas es la forma tridimensional de su molécula:

a) Las proteínas fibrosas son de forma alargada, generalmente son insolubles en agua y suelen tener una función estructural

b) Las proteínas globulares forman arrollamientos compactos de forma globular y suelen tener funciones de naturaleza dinámica (catalíticas, de transporte, etc).

Desde un punto de vista funcional se distinguen:

a) Proteínas monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la mioglobina.

b) Proteínas oligoméricas: constan de varias cadenas polipeptídicas. Las distintas cadenas polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se llaman subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre sí.

Funciones de las proteínas. Relación entre estructura y función.

Las proteínas son las macromoléculas más versátiles de cuantas existen en la materia viva: desempeñan un elevado número de funciones biológicas diferentes. Cada proteína está especializada en llevar a cabo una determinada función.

La función de una proteína depende de la interacción de la misma con una molécula a la que llamamos ligando (en el caso particular de los enzimas el ligando recibe el nombre de sustrato). El ligando es específico de cada proteína. A su vez, la interacción entre proteína y ligando reside en un principio de complementariedad estructural: el ligando debe encajar en un hueco existente en la superficie de la proteína (el centro activo) tal y como lo haría una llave en una cerradura. Sólo aquel o aquellos ligandos capaces de acoplarse en el centro activo de la proteína serán susceptibles de interactuar con ella.

Hay que tener en cuenta que este acoplamiento no es meramente espacial, sino que la proteína "ve" en su ligando, además de la forma, la distribución de cargas eléctricas, sus distintos grupos funcionales, y, en general, las posibilidades de establecer interacciones débiles con él a través de los grupos R de los aminoácidos que rodean el centro activo (el ligando "atraca" en el centro activo como lo haría un barco en un muelle, se establecen entre ambos "amarras" en forma de interacciones débiles que hacen más estable la asociación).

De lo anteriormente expuesto es fácil deducir que para que una proteína desempeñe su función biológica debe permanecer intacta su conformación tridimensional nativa. Si se pierde dicha conformación, y por lo tanto se altera la estructura del centro activo, ya no habrá acoplamiento entre proteína y ligando (no se "reconocerán") y la interacción entre ambos, de la que depende la función, ya no tendrá lugar. Como corolario de este razonamiento podemos afirmar que la función biológica de una proteína depende de su conformación tridimensional.

Las principales funciones de las proteínas son:

a) Enzimas; la gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. Los catalizadores disminuyen la energía de activación de una reacción química acelerándolas (hasta millones de veces) y posibilitando que se produzcan a temperaturas bajas.

Las enzimas no sufren ninguna alteración en las reacciones químicas. Las moléculas sobre las que actúan se denominan sustratos y las moléculas resultantes de la reacción productos. Las enzimas son muy específicas y solo pueden catalizar una reacción determinada pues solo pueden actuar sobre un sustrato determinado.

b) Hormonas; son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

c) Reconocimiento celular; la superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas de muy diverso tipo. Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor (hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.

d) Transporte; en los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática). Los transportadores biológicos son siempre proteínas.

e) Estructural; las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la división celular. En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la matriz extracelular y son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión.

f) Defensiva; en los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario.

g) Movimiento; todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina.

h) Reserva; la ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.

i) Reguladora; muchas proteínas se unen al ADN y de esta forma controlan la transcripción génica. Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado por proteínas como la ciclina.  

4.4 Los ácidos nucleicos

Los ácidos nucleicos son macromoléculas formadas por la unión de unidades básicas denominadas nucleótidos. Dicha unión se realiza mediante un tipo de enlace conocido como puente fosfodiéster. Se puede considerar que los nucleótidos son los sillares estructurales de los ácidos nucleicos, del mismo modo que los aminoácidos lo son de las proteínas o los monosacáridos de los polisacáridos. Además de desempeñar el papel de almacenadores y transmisores de la información genética, los nucleótidos como tales tienen otras funciones biológicas de naturaleza energética o coenzimática.

4.4.1. Constituyentes químicos de los nucleótidos

Cuando se somete a los ácidos nucleicos a hidrólisis en condiciones suaves liberan sus unidades monoméricas constitutivas: los nucleótidos. Los sillares estructurales de otras macromoléculas, como los aminoácidos o los monosacáridos, no son susceptibles de descomponerse a su vez en unidades más simples; sin embargo los nucleótidos sí pueden sufrir hidrólisis dando lugar a una mezcla de pentosas, ácido fosfórico y bases nitrogenadas. Cada nucleótido está compuesto por una pentosa, una molécula de ácido fosfórico y una base nitrogenada enlazados de un modo característico.

Las pentosas que aparecen formando parte de los nucleótidos son la β-D-ribosa y su derivado, el desoxiazúcar 2'-β-D-desoxirribosa, en el que el grupo hidroxilo unido al carbono 2' fue sustituido por un átomo de hidrógeno.

El tipo de ácido fosfórico que se encuentra en los nucleótidos es concretamente el ácido ortofosfórico.

Las bases nitrogenadas son compuestos heterocíclicos que, gracias al sistema de dobles enlaces conjugados que poseen en sus anillos, poseen un acusado carácter aromático, siendo su conformación espacial planar o casi planar. Sus átomos de nitrógeno poseen pares electrónicos no compartidos que tienen tendencia a captar protones, lo que explica su carácter débilmente básico. Los compuestos originarios de los que derivan estas bases nitrogenadas son la purina y la pirimidina.

Existen formando parte de los nucleótidos dos derivados de la purina (bases púricas), que son la adenina y la guanina, y tres derivados de la pirimidina (bases pirimídicas), que son la citosina, la timina y el uracilo. Todas ellas se obtienen por adición de diferentes grupos funcionales en distintas posiciones de los anillos de la purina o de la pirimidina. Las características químicas de estos grupos funcionales les permiten participar en la formación de puentes de hidrógeno, lo que resulta crucial para la función biológica de los ácidos nucleicos. 

4.4.2. Los nucleósidos

Las pentosas se unen a las bases nitrogenadas dando lugar a unos compuestos denominados nucleósidos. La unión se realiza mediante un enlace N-glucosídico entre el átomo de carbono carbonílico de la pentosa (carbono 1') y uno de los átomos de nitrógeno de la base nitrogenada, el de la posición 1 si ésta es pirimídica o el de la posición 9 si ésta es púrica. El enlace N-glucosídico es una variante del tipo más habitual de enlace glucosídico (O-glucosídico), que se forma cuando un hemiacetal intramolecular reacciona con una amina, en lugar de hacerlo con un alcohol, liberándose una molécula de agua.

Los nucleósidos en estado libre sólo se encuentran en cantidades mínimas en las células, generalmente como productos intermediarios en el metabolismo de los nucleótidos. Existen dos tipos de nucleósidos: los ribonucleósidos, que contienen β-D-ribosa como componente glucídico, y los desoxirribonucleósidos, que contienen β-D-desoxirribosa. En la naturaleza se encuentran ribonucleósidos de adenina, guanina, citosina y uracilo, y desoxirribonucleósidos de adenina, guanina, citosina y timina. Los nucleósidos se nombran añadiendo la terminación -osina al nombre de la base nitrogenada si ésta es púrica o bien la terminación -idina si ésta es pirimídica, y anteponiendo el prefijo desoxi- en el caso de los desoxirribonucleósidos. 

4.4.3. Los nucleótidos

Los nucleótidos resultan de la unión mediante enlace éster de la pentosa de un nucleósido con una molécula de ácido fosfórico. Esta unión, en la que se libera una molécula de agua, puede producirse en cualquiera de los grupos hidroxilo libres de la pentosa, pero como regla general tiene lugar en el que ocupa la posición 5'; es decir, los nucleótidos son los 5' fosfatos de los correspondientes nucleósidos. La posesión de un grupo fosfato, que a pH 7 se encuentra ionizado, confiere a los nucleótidos un carácter marcadamente ácido.

Además de los nucleótidos monofosfato que acabamos de describir, que son los sillares estructurales de los ácidos nucleicos, existen en la naturaleza nucleótidos di- y trifosfato, que resultan de la unión mediante enlace anhidro de 1 ó 2 moléculas de ácido fosfórico adicionales a la que se encuentra unida al carbono 5' de la pentosa (Figura 9.4).  

Al igual que los nucleósidos, los nucleótidos pueden clasificarse en ribonucleótidos y desoxirribonucleótidos según contengan ribosa o desoxirribosa respectivamente. Existen diversas maneras de nombrar los nucleótidos; cada nucleótido se identifica mediante tres letras mayúsculas, la primera de ellas es la inicial de la base nitrogenada, la segunda indica si el nucleótido es Mono~, Di~, o Trifosfato, y la tercera es la inicial del grupo fosfato; en el caso de los desoxirribonucleótidos se antepone una "d" minúscula a estas tres siglas.

Funciones de los nucleótidos

Además de ser los sillares estructurales de los ácidos nucleicos, los nucleótidos desempeñan en las células otras funciones no menos importantes.

Los enlaces anhidro que unen los grupos fosfato adicionales de los nucleótidos di~ y trifosfato son enlaces ricos en energía: necesitan un aporte energético importante para formarse y liberan esta energía cuando se hidrolizan. Esto les permite actuar como transportadores de energía. En concreto, el trifosfato de adenosina (ATP) actúa universalmente en todas las células transportando energía, en forma de energía de enlace de su grupo fosfato terminal, desde los procesos metabólicos que la liberan hasta aquellos que la requieren. En algunas reacciones del metabolismo, otros nucleótidos trifosfato como el GTP, CTP y UTP, pueden sustituir al ATP en este papel.  

Por otra parte, algunos nucleótidos o sus derivados pueden actuar como coenzimas (sustancias orgánicas no proteicas que resultan imprescindibles para la acción de muchos enzimas). Tal es el caso del NAD, NADP, FAD o FMN, nucleótidos complejos en los que aparecen bases nitrogenadas diferentes a las típicas de los ácidos nucleicos, que actúan como transportadores de electrones en reacciones metabólicas de oxidación-reducción. 

 

Otros nucleótidos como el AMPc, un fosfato cíclico de adenosina en el que el grupo fosfato está unido mediante enlace éster al hidroxilo de la posición 3' y al de la posición 5', actúan como mediadores en determinados procesos hormonales, transmitiendo al citoplasma celular señales químicas procedentes del exterior.  

4.4.3. Enlace o puente fosfodiester

Los ácidos nucleicos son polímeros de nucleótidos. En ellos la unión entre las sucesivas unidades nucleotídicas se realiza mediante enlaces tipo éster-fosfato que resultan de la reacción entre el ácido fosfórico unido al carbono 5' de la pentosa de un nucleótido y el hidroxilo del carbono 3' de la pentosa de otro nucleótido. Este tipo de unión, en la que un grupo fosfato queda unido por dos enlaces éster a dos nucleótidos sucesivos, se conoce también como puente fosfodiéster.

Cuando dos nucleótidos se unen mediante un puente fosfodiéster el dinucleótido que resulta conserva un grupo 5' fosfato libre en un extremo que puede reaccionar con el grupo hidroxilo 3' de otro nucleótido, y un grupo hidroxilo 3' libre que puede reaccionar con el grupo 5' fosfato de otro nucleótido. Esta circunstancia permite que mediante enlacesfosfodiéster se puedan enlazar un número elevado de nucleótidos para formar largas cadenas lineales que siempre tendrán en un extremo un grupo 5' fosfato libre y en el otro un grupo hidroxilo 3' libre.

Del mismo modo que se definió la estructura primaria de las proteínas como su secuencia de aminoácidos, se puede definir la estructura primaria de los ácidos nucleicos como su secuencia de nucleótidos. Los ácidos nucleicos poseen un esqueleto de las mismas características, formado por una sucesión alterna de pentosas y grupos fosfato, a partir del cual se proyectan lateralmente las distintas bases nitrogenadas.

4.4.4. El ácido ribonucleico o ARN

Se comprobó que en las células eucariotas la casi totalidad del ADN celular se encuentra en el interior del núcleo mientras que la mayor parte del ARN se encuentra en el citoplasma (aunque algunas zonas del núcleo, en particular el nucléolo, también son ricas en ARN). Por otra parte, del total de ARN citoplasmático una fracción muy importante se encontraba asociado a determinadas proteínas para formar unas partículas, visibles al microscopio electrónico, que fueron denominadas ribosomas. Experimentos realizados utilizando aminoácidos marcados radiactivamente pronto demostraron que los ribosomas eran el lugar de la célula donde se llevaba a cabo la síntesis de las proteínas, por lo que ya desde entonces se asoció al ARN con este proceso.

La estructura tridimensional del ARN difiere claramente de la del ADN. En general las moléculas de ARNson monocatenarias (una sola cadena polinucleotídica). Sin embargo, existen moléculas de ARN que, aun siendo monocatenarias, presentan tramos con secuencias de bases complementarias los cuales adoptan estructuras en doble hélice, denominadas horquillas, de características análogas a las del ADN. En ocasiones, cuando las secuencias complementarias no son contiguas, se forman bucles de bases no emparejadas dentro de las horquillas. En las dobles hélices de ARN la adenina se empareja con el uracilo, que tiene estructura similar e idénticas posibilidades de formar puentes de hidrógeno que la timina, y la guanina con la citosina.

Hoy sabemos que la función primordial del ARN en las células consiste en servir de intermediario para transferir la información genética cifrada en el ADN a la estructura tridimensional de las proteínas en el proceso de expresión de la información genética.

De todos modos, en algunos virus el ARN constituye en sí mismo el material genético además de servir de intermediario en el proceso de síntesis de las proteínas virales. En algunos de estos virus la molécula de ARN que constituye el cromosoma viral es bicatenaria y presenta en toda su longitud estructura de doble hélice. También existen virus con cromosomas de ARN monocatenario.

Tipos de ARN

Existen varios tipos de ARN que difieren en el tamaño, estructura y función específica de sus moléculas. Todos ellos se sintetizan en el núcleo celular a partir de secuencias de ADN que sirven como molde y una vez sintetizados atraviesan los poros nucleares y se incorporan a sus diferentes destinos en el citoplasma:

a) ARN ribosómico (ARNr); constituye alrededor del 80% del ARN celular total. Sus moléculas son monocatenarias y de gran longitud (varios miles de nucleótidos). Algunas de ellas presentan horquillas y bucles con secuencias internas complementarias. Se encuentra en el citoplasma donde, en asociación con diferentes proteínas, forma parte estructural de los ribosomas.

b) ARN de transferencia (ARNt); sus moléculas son relativamente pequeñas (75 a 90 nucleótidos de longitud). Presentan una estructura característica con horquillas y bucles que les dan el aspecto de hojas de trébol cuando se representan sobre un plano: su estructura tridimensional presenta en realidad forma de L invertida. El ARNt presenta bases nitrogenadas diferentes a las características de los ácidos nucleicos en una proporción que puede alcanzar el 10% del total. Su función consiste en transportar de manera específica a los diferentes aminoácidos hasta los ribosomas para que allí sean ensamblados en las cadenas polipeptídicas en formación. Existen alrededor de 50 tipos de ARNts que difieren en sus secuencias de nucleótidos y en algunos aspectos de su conformación tridimensional; sin embargo todos ellos comparten algunas características:

· en el extremo 5’ de la cadena polinucleotídica hay un triplete de bases nitrogenadas una de las cuales es siempre guanina.

· en el extremo 3’ la cadena polinucleotídica finaliza con la secuencia CCA y estas bases no están emparejadas. En este lugar es donde el ARNt se une a su aminoácido correspondiente.

· la molécula presenta tres brazos cada uno de los cuales consta de una horquilla con estructura en doble hélice y un bucle formado por bases sin emparejar (Figura 19.16). Se distinguen el brazo T (por donde la molécula se une al ribosoma), el brazo D (lugar que reconocen los enzimas específicos que unen los ARNt con sus aminoácidos correspondientes) y el brazo A (cuyo bucle presenta un triplete de bases, denominado anticodon, que es complementario de otro triplete, llamado codon, que se encuentra en el ARN mensajero, siendo esta complementariedad de gran importancia en el proceso de síntesis de proteínas).

c) ARN mensajero (ARNm); sus moléculas están formadas en general por varios miles de nucleótidos y tienen una estructura lineal, aunque en ocasiones presentan horquillas y bucles. Su misión es trasladar la información genética almacenada en el ADN hasta los ribosomas para que allí se exprese en forma de proteínas. Los ARNm son en general moléculas de vida muy corta, ya que una vez cumplida su misión son degradados por unos enzimas llamados ribonucleasas.

d) ARN nucleolar (ARNn); se encuentra en el nucléolo, donde tiene lugar su síntesis. Una vez sintetizado se fragmenta por acción enzimática y da lugar a diferentes tipos de ARNry ARNt.

4.4.5. El ácido desoxirribonucleico o ADN

El ADN es un ácido nucleico constituido por la polimerización de desoxirribonucleótidos. Es una molécula formada por dos cadenas polinucleótidas antiparalelas enrolladas en una doble hélice. Las dos cadenas permanecen unidas gracias a los enlaces de puentes de hidrógeno que se establecen entre las bases nitrogenadas de ambas.

Normalmente se encuentra en el núcleo de la célula (ADN nuclear), en el cromosoma bacteriano, en el interior de las mitocondrias (ADN mitocondrial) o de los cloroplastos (ADN plastidial).

El ADN contiene la información genética codificada en la secuencia de sus bases nitrogenadas. Según sean su orden y su distribución, así serán las proteínas que se sinteticen siguiendo las instrucciones del código genético, que hacen corresponder la secuencia de bases nitrogenadas del ADN con la secuencia de aminoácidos de la proteína.

La segunda propiedad del ADN es que puede duplicarse lo que asegura la conservación de la información genética a la descendencia.

La doble hélice

A comienzos de los años 50, tres centros de investigación rivalizaban en el análisis de la estructura tridimensional de las biomoléculas mediante cristalografía de rayos X. Uno de ellos era el Instituto de Tecnología de California, cuya división de química, dirigida por Linus Pauling, se había apuntado varios éxitos notables en el descubrimiento de la estructura secundaria de las proteínas.

Otro era el Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge (Inglaterra). Fue en el Laboratorio Cavendish donde coincidieron a comienzos de 1951 dos jóvenes investigadores, James D. Watson y Francis H.C. Crick, que estaban llamados a ser quienes desvelaran finalmente la estructura de la molécula de ADN.

Un tercer grupo se había formado en el King’s College de Londres bajo la jefatura de John Randall, que contaba con la colaboración de Maurice Wilkins y de la experta cristalógrafa Rosalind Franklin.

Entre 1951 y 1953 se desató entre estos grupos una especie de carrera por identificar la estructura tridimensional del ADN, carrera que se aceleró cuando la publicación del experimento de Hershey y Chase a finales de 1952 puso a todos los grupos sobre la pista correcta de cual era en realidad la molécula de la herencia. En el King’s College, Rosalind Franklin había desarrollado una técnica que le permitía obtener fibras de ADN altamente orientadas y obtener así difractogramas de rayos X de una calidad y lujo de detalles muy superiores a los conocidos hasta entonces. Mientras tanto Watson y Crick trataban de construir su propio modelo tridimensional basándose en difractogramas de una calidad muy inferior. No obstante, su trabajo se encontraba muy avanzado; habían analizado cuidadosamente la estructura de los nucleótidos individuales y se habían percatado de que los datos obtenidos por Chargaff tres años antes, sobre las proporciones de las bases nitrogenadas, debían tener algún significado relevante, lo que probablemente fue una de las claves de su éxito posterior. Fue entonces cuando Jim Watson, durante una conversación con Maurice Wilkins, pudo ver algunos de los difractogramas obtenidos por Rosalind Franklin; la simple inspección visual de aquellos difractogramas proporcionó a Watson las claves que le faltaban para resolver finalmente la estructura del ADN. En pocas semanas Watson y Crick terminaron de encajar sus propios datos con lo que se apreciaba en los difractogramas de Franklin y elaboraron un modelo definitivo que fue publicado en el número de abril de la revista Nature. La carrera había terminado.

El modelo propuesto por Watson y Crick, mundialmente conocido como la doble hélice, presentaba las siguientes características:

a) La molécula de ADN está formada por dos cadenas polinucleotídicas antiparalelas, es decir, si una cadena se recorre en dirección 5’—›3’, su vecina discurriría en dirección 3’—›5’.

b) Ambas cadenas se encuentran formando un arrollamiento helicoidal de tipo plectonémico, es decir, para separarlas habría que desenrollarlas girando una sobre la otra. El arrollamiento es además dextrógiro.

c) El conjunto forma una estructura cilíndrica con un diámetro constante de 2 nm.

d) Los esqueletos azúcar-fosfato de las cadenas polinucleotídicas se encuentran en el exterior de la estructura, formando lo que serían las guías de una especie de escalera de caracol.

e) Las bases nitrogenadas se proyectan desde los esqueletos azúcar-fosfato hacia el interior de la estructura y se disponen apiladas por pares formando lo que equivaldría a los peldaños de la escalera.

f) Los pares de bases nitrogenadas están formados invariablemente por una purina y una pirimidina. Además, siempre se encuentran enfrentadas adenina con timina por una parte y guanina con citosina por otra.

g) Las dos cadenas polinucleotídicas se encuentran unidas por puentes de hidrógeno entre grupos funcionales de las bases nitrogenadas que forman cada par. Cada adenina forma dos puentes de hidrógeno con la correspondiente timina y cada guanina tres con la citosina. Pares de bases diferentes a los establecidos no podrían formar puentes de hidrógeno.

h) La distancia entre cada par de bases sucesivo es de 0,34 nm. Cada vuelta completa de la hélice (paso de rosca) alberga exactamente 10 pares de nucleótidos, lo que se corresponde con una longitud de 3,4 nm. Ambas periodicidades aparecían reflejadas en los difractogramas.

Uno de los aspectos más interesantes del modelo de Watson y Crick residía en que no sólo encajaba con los datos de difracción de rayos X sino que además proporcionaba una explicación para la hasta entonces desconcertante regla de Chargaff. En efecto, si todos los pares de bases eran necesariamente A-T o G-C, en cualquier muestra de DNA el número de restos de adenina debía ser igual al de timina y el de guanina al de citosina, de lo que se deduce que el número total de bases púricas debería ser igual al de bases pirimídicas.

Además, este emparejamiento específico de las bases nitrogenadas podría encerrar un profundo significado biológico, pues, como Watson y Crick sugerían en su artículo en Nature, tal emparejamiento podría ser la base del mecanismo por el que el material genético creaba copias de si mismo en cada ciclo de reproducción celular. La complementariedad interna de la doble hélice, regida por la regla de Chargaff, hacía que cada una de las dos cadenas polinucleotídicas que la formaban pudiera ser utilizada como molde para sintetizar otra con una secuencia de bases complementaria.

La publicación del modelo de Watson y Crick en abril de 1953 y la gran difusión que tuvo en los meses posteriores diluyó rápidamente cualquier resto de escepticismo acerca del papel del ADN como material hereditario, que ya no volvió a ser discutido. Todo ello supuso una auténtica revolución en el seno de las ciencias biológicas y el nacimiento de lo que se dio en llamar biología molecular, área del conocimiento que tuvo un gran desarrollo en las décadas siguientes y que ha contribuido de forma decisiva a nuestra comprensión actual del funcionamiento de los sistemas vivos.